3 feiten over Alpha Helix-structuur van eiwitten en functies

• Alfa-helix is ​​een secundaire structuur van eiwitten of polymeren van peptiden die een stijve, staafachtige structuur hebben.
• Deze polypeptideketens kunnen zowel links- als rechtshandig zijn, maar de rechtshandige worden vaker aangetroffen als secundaire structuur van eiwitten.
• Zijketens van de polypeptiden zijn naar buiten gericht en weg van de helix.
• Polar zijketens verbeteren de stabiliteit van de constructie.
• Om de stabiliteit van de alfa-helix verder te vergroten, komen verschillende van dergelijke opgerolde alfa-eiwitten samen om een ​​functioneel motief te vormen.
• De alfa-helix-eiwitten hebben 3.6 aminozuurresiduen in elke spiraalvormige draai en een toonhoogte van 0.54 nm (of 5.4 Å).
• Ze hebben een lengte van 10-15 aminozuurresiduen en zijn ongeveer 12 breed.
• Intramoleculaire waterstofbruggen die zich vormen tussen de -NH-groep van de aminozuren en de -COOH-groep van de aminozuren, worden vier residuen uit elkaar geplaatst, waardoor de alfa-helixstructuur van eiwit stabiel blijft.

• Alfa-helixstructuur van eiwitten bestaat uit dezelfde resten die ofwel D- ofwel L-aminozuurresten in een enkele polymere keten kunnen zijn.
• Aminozuren zoals alanine, glutamine, leucine, methionine en arginine hebben een grotere neiging om een ​​alfa-helix-eiwit te vormen en worden er vaak in aangetroffen.
• Aminozuren zoals Proline, Glycine, Tyrosine en Serine worden niet zo vaak aangetroffen in eiwit met een alfa-helixstructuur, omdat het hydrofobe oppervlak van hun zijketens niet bijdraagt ​​aan de waterstofbinding.
• Aminozuren met -R-groepen die te lang of te kort zijn, zijn niet in staat een stabiele hoofdketen te vormen.
• Glycine residuen vervormen de structuur van de helix vanwege zijn extreem kleine formaat, waardoor het verschillende alternatieve hoofdketen conformaties kan bereiken.
• Onbeschikbaarheid van de -NH-groep in de proline residuen voor de vorming van de waterstofbinding en hun stijve ringstructuur, maakt het ongunstig voor de vorming van alfa-helix omdat het de vorming van de waterstofbinding verstoort. Dientengevolge zijn proline-residuen, indien aanwezig in de alfa-helixstructuur van eiwit, meestal te vinden in het begin of het einde van de hoofdketen.

Helix Draai Helix

Een helix-turn-helix-motief van 20 aminozuren dat fungeert als het DNA-bindende motief, bevat een dimeer van de alfa-helixstructuur van eiwit. Laten we meer te weten komen over helix-turn-helix.

• Een alfa-helix-eiwit van 20 aminozuren dat fungeert als een DNA-bindend motief, ook wel helix-turn-helix-domein genoemd, is verantwoordelijk voor het in stand houden van de structurele integriteit van het DNA by binden bij zijn grote groef terwijl beta-sheet-eiwit bindt aan de kleine groef van het DNA. Het ook laat de transcriptiefactoren binden naar de doelsequentie in het DNA.
• Helix-turn-helix kan in de grote groef van het DNA passen met een verschillende oriëntatie, dat wil zeggen parallel of anti-parallel.
• In de grote groef, -NH2-terminus van de eerste alfa-helix interageert met de negatieve lading van de fosfaatruggengraat omdat het -NH2-uiteinde een lichte positieve lading heeft. Het helix-turn-helix-motief interageert met zeer specifieke fosfaatgroepen van ongeveer 5-6 basenparen die aanwezig zijn in de ruggengraat van het DNA om waterstofbruggen te vormen.

• Deze helix-lus-helix motieven zijn de DNA-bindende eiwitten die de rol spelen van transcriptiefactoren en heb een geconserveerde sequentie van 40-50 aminozuren.
• Hun specificiteit voor DNA-binding hangt af van 15 aminozuurresiduen die de basische helix-loop-helix-eiwitten (bHLH) worden genoemd.
• De afwezigheid van een basale helix-loop-helix leidt tot heterodimerisatie van deze motieven waardoor ze niet in staat zijn aan het DNA te binden.
• Helix-lus-helix-eiwitten met dit bHLH-segment werken als transcriptiefactoren, terwijl die zonder het bHLH-segment fungeren als hun negatieve regulatoren.

• Ze zijn in staat om een ​​breed scala aan functies uit te voeren, zoals: bindend eiwit (voorbeeld: histon dat bindt aan het DNA), bio-katalyse (alle enzymen zijn bolvormige eiwitten), regulatie, vervoeren, bloedstolling (voorbeeld: fibrine), cellulaire en extracellulaire structuren (voorbeeld: actine in microfilamentvorming en celmembraaneiwitten), immunity (voorbeeld: immunoglobulinen), membraan eiwitten (voorbeeld: transmembraaneiwitten) en cellulaire signalering.

• De functies van deze transmembraan-helix-eiwitten hangen af ​​van hun locatie in de lipidedubbellaag.
• Ze kunnen functioneren als de vervoer brug voor polaire of hydrofiele opgeloste stoffen, signaalherkenning, receptoren en als de ionenpompen.

• Deze domeinen zijn: alomtegenwoordig in eiwitten gevonden in de meeste organismen.
• Aangezien de alternatieve derde of vierde hydrofobe residuen zijn geconserveerd in de coiled coils-domeinen assembleren ze op een unieke manier zodat hun hydrofobe zijden naar elkaar toe zijn. Ze kunnen spoel parallel of anti-parallel om elkaar heen;.
• Coiled-coil-domeinen spelen een belangrijke rol in membraanblaasjes transportsysteem, waar zij vergemakkelijken conformationele veranderingen in centriolen, Golgi-apparaat en transportblaasjes.
• Ze zijn ook aanwezig in de kinetochoren, waar de spilvezels aan de chromatiden kunnen worden bevestigd.
• Ze worden vaak gebruikt als moleculaire spacers voor oligomerisatie. Ze bemiddelen vesicle-tethering door op te treden als een spacer-molecuul dat de opening van 0.5 um tussen de Golgi en de transportvesicles overbrugt.

• Ze kunnen aanwezig zijn op het buitenoppervlak van het eiwit waar ze kunnen vergemakkelijken interactie tussen eiwitten of kunnen ook in het eiwit worden begraven waar ze aan deelnemen vormgeven van het eiwit.
• Ze zijn betrokken bij eiwitbiosynthese, vesikeltransport, DNA-reparatie en fungeren als transcriptiefactoren .
• Alfa-solenoïden zijn te vinden in nucleaire poriecomplexen .