Dit artikel illustreert in detail alle informatie over de vorm van enzymen die van vorm veranderen met verschillende feiten.
Het enzym is een soort biomolecuul dat als een eiwit fungeert en geeft reacties om de reactiesnelheid te katalyseren, waarbij verschillende factoren ook verantwoordelijk zijn voor het beïnvloeden van de vorm van enzymen in sommige ongewenste situaties.
Wat kan ervoor zorgen dat een enzymvorm verandert?
Er zijn verschillende factoren die verantwoordelijk zijn voor het beïnvloeden van de vorm van enzymen in sommige ongewenste situaties. De enzym is een soort biomolecuul dat werkt als een eiwit. De eiwit heeft een secundaire, tertiaire en quaternaire structuur, op dezelfde manier heeft het enzym ook een driedimensionale structuur die wordt beïnvloed door veranderingen in sommige fysieke factoren zoals temperatuur, pH, concentratie, enz.
Door de temperatuurstijging begint de binding die deze driedimensionale structuur van het enzym vasthoudt te denatureren, terwijl bij lage temperatuur het enzym inactief blijft. Soms kunnen de veranderingen in pH, zoals een stijging of daling, ook het enzym beïnvloeden om van vorm te veranderen. De pH kan ook de actieve plaats van een enzym beïnvloeden, evenals ladingen op de aminozuren die in de enzymen zelf aanwezig zijn.
Daarom worden de bindingsplaatsen van het substraat aan de actieve plaatsen belemmerd en wordt de activiteit van het enzym traag. De pH en temperatuur kunnen beide de efficiëntie van enzymactiviteit door verstoring of denaturering waterstofbruggen. De concentratie van substraat is ook verantwoordelijk voor het veranderen van de vorm van een enzym.
Hoe verandert een enzym van vorm?
De vorm van het enzym is erg belangrijk voor allerlei soorten activiteit van het enzym zelf. Het enzym heeft een driedimensionale structuur die wordt beïnvloed door veranderingen in sommige fysieke factoren zoals temperatuur, pH, concentratie, enz. De amino zuursequentie speelt een zeer belangrijke rol in enzym specificiteit en activiteit.
De pH, temperatuur of de concentratie van substraat en enzym kunnen de efficiëntie van enzymactiviteit veranderen door de waterstofbruggen te verstoren. Dergelijke factoren zijn voornamelijk verantwoordelijk voor het beïnvloeden of veranderen van de vorm van een enzym. Als de actieve plaats van het enzym verandert door de aanwezigheid of het effect van dergelijke fysieke factoren, kunnen de substraten niet binden. In deze toestand is het enzym niet in staat om enige katalytische activiteit uit te voeren om de reactiesnelheid te verhogen en ook niet in staat om een eindproduct te maken.
Wat gebeurt er als enzymen van vorm veranderen?
Als de actieve plaats van het enzym verandert als gevolg van een nadelig effect, kunnen de substraten in een dergelijke situatie niet binden en zal het enzym onmiddellijk inactief worden en geen reacties meer geven om de reactiesnelheid te katalyseren.
De enzymen kunnen ook worden gedeactiveerd door een ander molecuul. Meestal geeft het enzym het directe effect voor het verhogen van de reactiesnelheid. De vorm van het enzym is dus erg belangrijk voor allerlei soorten activiteit van het enzym zelf. De aminozuursequentie speelt een zeer belangrijke rol bij de specificiteit en activiteit van het enzym.
De vorm van een enzym wordt eerst bepaald door de primaire sequenties, wat aanleiding geeft tot een secundaire structuur in de vorm van alfa-helices en beta-geplateerde platen. De enzymen zijn typisch eiwitten, hun vorm hangt af van de omgeving waarin ze zich bevonden, zoals polair, niet-polair, pH van de oplossing, enz. Minder enzymen ondergaan conformatieveranderingen na de binding van het substraat, dus de vorm van het enzym hangt van veel factoren af.
Kunnen enzymen in het algemeen van vorm veranderen zonder hun functie te beïnvloeden?
De actieve plaats van het enzym bevat enkele geladen chemische gebieden, wat betekent dat het uit verschillende R-groepen bestaat. De algemene vorm van enzymmoleculen is vaak bolvormig of rond. Als de hele vorm van het enzym verandert, zal dit de functie beïnvloeden. omdat de enzymen in een dergelijke situatie geen katalytische activiteit kunnen uitoefenen.
Het enzym heeft een direct effect op zijn katalytische efficiëntie. Als de actieve plaats van het enzym verandert als gevolg van een of ander nadelig effect, kunnen de substraten in een dergelijke situatie niet binden. Normaal gesproken past het substraat in de actieve site, net als een slot en een sleutel. De enzymen zijn specifiek voor hun werk. Enzym katalyseert alleen de reactie. zodra het de reactie katalyseert, zal het product vrijkomen van de actieve plaats en is het enzym vrij om op meer substraatmoleculen in te werken.
Hoe heet het als een enzym van vorm verandert?
Wanneer het enzym van vorm verandert, wordt dit geïnduceerde fit genoemd. Enzym is een soort biomoleculen die werken als een eiwit en helpen om de snelheid van biochemische reactie te katalyseren. Enzymen bereiken over het algemeen door een bindende zak te bieden die vorm en gedeeltelijke ladingen in posities heeft. De bindingszak wordt de bindingsplaats genoemd. Tijdens het geïnduceerde fit-enzym verandert de vorm van de bindingsplaats als het substraat bindt, en het is de veranderde vorm die overeenkomt met het tussenproduct.
Het enzym vormt zich eenvoudig naar het substraatmolecuul enzym en substraat interactie is zeer specifiek voor elkaar. De theorie van geïnduceerde fit verklaart de specificiteit van het enzym. Volgens deze theorie veroorzaakt het substraat, wanneer een geschikt substraat de actieve plaats van het enzym nadert en een enzym-substraatcomplex vormt, enige conformationele veranderingen in het enzym.
Induced fit model van Wikimedia.org
Wat kan de vorm van een enzymmolecuul beïnvloeden?
De vier belangrijke factoren die de enzymvorm en hun activiteit beïnvloeden zijn:
- Temperatuur zone(s)
- pH
- Substraat concentratie
- Enzymconcentratie
De enzymen zijn eiwitten, daarom zijn ze erg gevoelig voor hun omgeving, en elk enzym kan specifiek en het meest effectief zijn bij temperatuur en pH-waarde. Lagere temperaturen vertragen de reactiesnelheid, terwijl hogere temperaturen de snelheid verhogen. De chemicaliën binden het eiwit bij elkaar en beginnen met afbraak totdat het wordt vernietigd en denatureert.
Evenzo verstoort pH ook de chemische binding van eiwitten enzymen zijn ook onderhevig aan competitieve remming wat betekent dat een ander molecuul de actieve plaats zwart maakt of de reactie verhindert. reactie. De remmers kunnen ook binden aan de verschillende plaatsen van een enzym om hun functies en vorm te veranderen.
Conclusie
De enzymen zijn meestal eiwitten, hun vorm hangt af van de omgeving waarin ze zich bevonden, zoals polair, niet-polair, pH van de oplossing, temperatuur en hangt ook af van een aantal andere factoren.
Lees ook:
- Voorbeeld van prokaryotische cel
- Foliose korstmos
- Voorbeelden van bloeiende planten
- Nucleotiden in DNA-structuur
- Lichtonafhankelijk reactievoorbeeld
- Is exocytose actief
- Vindt splitsing plaats in prokaryoten?
- Zijn endonucleasen restrictie-enzymen
- Hebben chloroplasten ribosomen?
- Myriapods kenmerken
Hallo, ik ben Bhairavi Rathod, ik heb mijn master Biotechnologie afgerond en ICAR NET 2021 gekwalificeerd in Landbouwbiotechnologie. Mijn specialisatiegebied is Geïntegreerde Biotechnologie. Ik heb de ervaring om zeer complexe dingen op een eenvoudige manier voor leerlingen te onderwijzen en te schrijven.