Disulfidebinding speelt een zeer belangrijke rol bij het vormen van de secundaire structuur van eiwitten. Het is in feite een binding van het covalente type.
Disulfidebinding wordt gevormd door de oxidatie van een sulfyhydryl- of thiolgroep (SH-groep), die alleen aanwezig is in het cysteïne-aminozuur (niet-essentieel aminozuur). Het is ook bekend als SS-obligatie. Disulfidebinding wordt aangeduid met RSSR1. Waarin "R" het aminozuurresidu is.
In dit artikel "disulfidebindingsstructuur" worden in principe het type en de vorming met andere gedetailleerde feiten kort uitgelegd.
Disulfidebindingsstructuur en -vorming
Deze chemische binding is aanwezig in de eiwitstructuur.
Het is een type covalente binding gevormd tussen twee thiolgroepen (SH-groep) die voornamelijk aanwezig zijn in cysteïneresidu. Een S-1 afkomstig van één sulfyhydrylgroep werkt als een nucleofiel (rijk aan elektronen) en het valt een ander cysteïneresidu aan om de disulfidebinding te vormen.
De vormingsreactie van een disulfidebinding is-
R-SH + R1-ZH + (1/2) O2 ⇌ RSSR1 + H2O
[R geeft de ketenrest van een peptide aan].
Dit residu van de bindingsvormende cysteïneketen kan afkomstig zijn van hetzelfde eiwit of van verschillende, dat zijn twee verschillende eiwitten.
Vorming van disulfidebinding leidt tot twee elektronenoverdracht van de gereduceerde SH-groep naar geoxideerde SS-groep.
Afbeelding tegoed: Wikimedia Commons
Volg voor meer informatie: Is HBr ionisch of covalent: waarom? Hoe, kenmerken en gedetailleerde feiten
Type disulfidebinding
Net als de peptidebinding speelt disulfidebinding een belangrijke rol bij het stabiliseren van de tertiaire structuur van eiwitten. Disulfidebinding is in het algemeen een covalente binding gevormd tussen twee sulfyhydrylgroepen en sterker dan vergelijkbare covalente binding.
Deze binding bestaat uit twee delen. Een daarvan is een polair deel of een hydrofiel deel dat is gericht op het buitenoppervlak van het eiwit en helpt om deel te nemen aan verschillende reacties en om de solvaatmoleculen aan te trekken.
Een ander deel is een niet-polair deel of een hydrofoob deel meestal gericht op het binnenoppervlak van het eiwit. Deze karakteristieke oriëntatie van het niet-polaire deel naar het binnenoppervlak heeft een fysieke betekenis. Het neemt deel aan de vorming van bindingen met verschillende aminozuren.
Disulfidebindingen hebben hun bindingsdissociatie-energie ongeveer 50 Kcal/mol en de SS-bindingsafstand is bijna ongeveer 200 pm. Uit deze gegevens kan worden geconcludeerd dat disulfidebinding relatief sterk is en ook korte afstandsbinding.
Volg voor meer informatie: Vorming van peptidebindingen: hoe, waarom, waar, uitgebreide feiten eromheen
Functie van disulfidebinding:
Een van de belangrijkste functies van disulfidebindingen is het bepalen van de secundaire en tertiaire structuur van eiwitten.
De belangrijkste functie van disulfidebinding is dat het de extra stabilisatie van de 3D-structuur van het eiwitmolecuul biedt (tijdens eiwitsynthese). Zo wordt het genoemd als de bouwsteen van de tertiaire eiwitstructuur (Peptidebindingen stabiliseren de primaire structuur van eiwitten).
Het helpt ook bij het vouwen van de enkele polypeptideketen of inter-eiwit.
Eiwit krijgt deze extra stabiliteit omdat de entropie van de gedenatureerde staat van eiwit wordt verminderd door de vorming van de disulfidebinding.
In levende organismen wordt een verscheidenheid aan biologische en fysiologische processen bepaald door disulfidebindingen. Thirodoxin, een enzym dat het proces van elektronenoverdracht van gereduceerde SH-groep naar geoxideerde SS-groep versnelde. In de meeste gevallen wordt een disulfidebinding op intramoleculaire wijze gevormd, maar in sommige speciale gevallen kan ook een intermoleculaire disulfidebinding worden gevormd.
Splitsing van disulfidebindingen kan veel negatieve gevolgen hebben in een levend lichaam, omdat het belangrijke biologische proces zal instorten en de conformatie van veel belangrijke structuren zal worden verstoord en als gevolg daarvan kan de celgroei worden beïnvloed.
Kijk voor meer informatie op: Peptide Bond vs Phosphodiester Bond: vergelijkende analyse en feiten
Splitsing van disulfidebinding
Het verbreken van een disulfidebinding is geen gemakkelijke taak vanwege de sterke covalente binding.
Disulfidebinding kan worden gesplitst door toe te voegen reductiemiddel. Onder hen zijn de meest gebruikte reductiemiddelen β-mercapto-ethanol of BME en dithiothritol of DTT.
De splitsingsreactie van disulfidebinding kan worden versneld door een enzym, Thioredoxine (TRX) en Glutaredoxine (GRX) toe te voegen. Deze enzymen helpen de nieuw opgenomen cysteïneresten te beschermen.
Disulfidebinding kan niet worden verbroken door warmte toe te passen, omdat warmte alleen de zwakke bindingen in de eiwitstructuur kan verbreken, zoals de waterstofbinding of niet-polaire hydrofobe interacties bij de smelttemperatuur (Tm). De belangrijkste reden om de disulfidebinding niet te verbreken, is dat de disulfidebinding een veel sterkere binding is dan een waterstofbinding(bindingsdissociatie-energie van een waterstofbinding en een disulfidebinding is respectievelijk 2.8-7.2 kcal/mol en 60 kcal/mol).
Disulfidebinding kan ook niet worden gesplitst door normale hydrolyse (door te reageren met water). De splitsing vindt in principe plaats bij hogere pH (alkalische pH). Als alleen alkalische oplossing wordt gereageerd met disulfidebinding, dan hydroxylionen (OH-1) valt de disulfidebinding aan en als resultaat wordt een nieuwe binding gevormd met een van de zwavelatomen. Op deze manier wordt de disulfidebinding gesplitst.
Ga voor meer informatie door: Peptidebinding versus disulfidebinding: vergelijkende analyse en feiten
Enkele veelgestelde vragen over disulfidebindingen worden hieronder beantwoord.
Veel gestelde vragen (FAQ)
Vormen disulfidebindingen spontaan?
Antwoord: Disulfidebinding kan spontaan worden gevormd in aanwezigheid van moleculaire zuurstof (O2).
Zijn disulfidebindingen polair?
Antwoord: De polariteit van disulfidebinding is niet zo groot. Het heeft minder polariteit in vergelijking met twee cysteïne-residuen.
Welke peptiden kunnen een disulfidebinding vormen?
Antwoord: De aminozuren die geen sulfyhydrylgroep (SH-groep) hebben, kunnen er niet aan deelnemen disulfidebinding vorming. Dus cysteïne is het enige aminozuur dat een disulfidebinding kan vormen.
Krediet van het beeld: Wikimedia Commons
Lees meer over de volgende structuur en kenmerken
| ZnO Zns Fe3O4 NaClO2 Lithium Krypton Neon Peptide binding NaHSO4 KMnO4 | NaH2PO4 Lelijk Fe2S3 Hyaluronzuur Alanine Aminozuur Glycolzuur Heptaan Glycine Tijdloos goud ZnSO4 | snotaminezuur grafiet Hexaanzuur |
Lees ook:
- Peptidebinding versus disulfidebinding
- Is o2 een drievoudige binding
- Esterbindingsstructuur
- Adenine- en uracilbinding
- Wat is een disulfidebinding
- Is een peptidebinding een waterstofbinding?
- Peptidebinding versus fosfodiësterbinding
- Peptidebinding versus esterbinding
- Vorming van peptidebindingen 2
- Peptide binding vorming
Hallo,
Ik ben Aditi Ray, een chemie-KMO op dit platform. Ik heb mijn diploma scheikunde behaald aan de Universiteit van Calcutta en een postdoctorale opleiding aan de Techno India University met een specialisatie in anorganische chemie. Ik ben erg blij om deel uit te maken van de Lambdageeks-familie en ik wil het onderwerp graag op een simplistische manier uitleggen.
Laten we verbinding maken via LinkedIn-https://www.linkedin.com/in/aditi-ray-a7a946202
Hallo medelezer,
We zijn een klein team bij Techiescience, dat hard werkt tussen de grote spelers. Als je het leuk vindt wat je ziet, deel dan onze inhoud op sociale media. Uw steun maakt een groot verschil. Bedankt!