Is peptidebinding een waterstofbinding: waarom, hoe, gedetailleerde feiten?

In dit artikel gaan we analyseren of peptidebinding een waterstofbrug is of niet.

Een peptidebinding kan geen waterstofbinding zijn omdat er een peptidebinding wordt gevormd wanneer twee aminozuren samenkomen en een binding vormen. Op basis van het aantal aminozuren dat samenkomt of combineert, kan peptidebinding worden geclassificeerd als dipeptidebinding (combinatie van 2 aminozuren enzovoort).

Een peptidebinding heeft Trans-configuratie:

De reden dat het trans-configuratie heeft en geen cis-configuratie, omdat als het in cis-configuratie is, er een sterische belemmering of sterische interferentie zal zijn vanwege de aanwezigheid van zijketens bij de r-groepen. Als alle r-groepen aan dezelfde kant aanwezig zijn, is er een sterische belemmering, dat is de reden waarom een ​​peptidebinding een trans-configuratie heeft en het is ongeladen maar het is polair, hoewel het ongeladen is, heeft het een polariteit en deze polariteit is te wijten aan resonantie of de delokalisatie van de elektronen.

Zie voor gedetailleerde analyse van de vorming van peptidebindingen Peptide Bond-vorming: hoe, waarom, waar, uitgebreide feiten eromheen.

Waarom het voor ons nodig is om waterstofbruggen te bestuderen of wat de betekenis ervan is in de chemie, we gaan dit nader benaderen. We kunnen de oplosbaarheid en het kookpunt voorspellen met behulp van het concept van waterstofbinding. Dus verbindingen die een betere waterstofbinding kunnen vormen, zijn meestal beter oplosbaar in water en hebben een hoger kookpunt.

Waterstofbinding (heeft bindingsenergie rond 8-42 KJ/mol), is kleiner dan ionisch of covalent binding (met een bindingsenergie van meer dan 200 KJ/mol) maar sterker dan de Vander Waal-kracht (die een bindingsenergie heeft van minder dan 8 KJ/mol).

Lees meer over: 10+ Peptide Bond Voorbeeld: Gedetailleerde feiten en vergelijkende analyse

Beschouw een covalente binding tussen A-H met een bindingsenergie van 200 KJ/mol (beschouw A als een elektronegatief atoom waarvan de elektronegativiteit groter of gelijk is aan 3. Het kan fluor, zuurstof en stikstof zijn, maar een speciale uitzondering in het geval van organische chemie kan koolstof en chloor zijn). Atoom A is een elektronegatief atoom en zal het elektronenpaar van de covalente binding naar zich toe trekken.  Dus een (elektronegatief atoom) zal een gedeeltelijke negatieve lading ontwikkelen en H (waterstof) zal een gedeeltelijke positieve lading ontwikkelen.

Beschouw dan een atoom B met een elektronenpaar (waterstof heeft een gedeeltelijke positieve lading), dus wat B zal doen is komen en binden met de waterstof van A-H (die covalent zijn gebonden). Dus de bindingsvorming tussen B en H wordt waterstofbinding of waterstofbinding genoemd. B moet een elektronegatief atoom zijn, moet klein van formaat zijn en moet een eenzaam paar hebben (fluor, zuurstof, stikstof en in het geval van organische chemie zal het chloor zijn).

En de bindingsenergie van de gevormde waterstofbinding ligt ergens tussen 8-42 KJ/mol (en de bindingsenergie van covalente binding A-H is 200 KJ/mol). Dus we zeggen dat covalente binding (A-H) een sterke binding is in vergelijking met waterstofbinding en een kortere bindingslengte zal hebben.  H-B is relatief zwakker en heeft een langere bindingslengte.

Meestal is de waterstofbinding zwakker dan de covalente binding, waarbij de bindingsenergie van de covalente binding meer is dan de bindingsenergie van de waterstofbinding. Maar slechts in één speciaal geval is de bindingsenergie van een covalente binding gelijk aan de bindingsenergie van een waterstofbinding, namelijk HF2-. De bindingsenergie van zowel de covalente binding als de waterstofbinding in HF2- is 200 kJ/mol. Maar de bindingsenergie van een covalente binding kan nooit minder zijn dan de bindingsenergie van een waterstofbinding.

Bij waterstofbinding moet het covalent gebonden atoom voldoende elektronegatief zijn. In het bovenstaande geval is fluor het meest elektronegatieve atoom en zal daarom een ​​sterkere waterstofbinding vormen en meer bindingsenergie of bindingssterkte hebben (F, O, N). We kunnen zeggen dat bindingsenergie, waterstofbindingssterkte recht evenredig is met de elektronegativiteit van het covalent gebonden atoom in de waterstofbinding.

Hoe kunnen we in het bovenstaande voorbeeld identificeren welke een sterkere waterstofbinding zal hebben of vormen? Het hier gevolgde concept is dat de sterkte van de waterstofbinding omgekeerd evenredig is met de elektronegativiteit van het atoom gebonden aan waterstof in het waterstofbindingsproces.  We weten dat zuurstof meer elektronegatief is dan stikstof, dus dat betekent dat als de sterkte van de waterstofbinding omgekeerd evenredig is met het atoom gebonden aan het waterstofatoom (minder elektronegativiteit zou moeten hebben), dus stikstof heeft minder elektronegativiteit en het juiste antwoord is O-H-N.

Soorten waterstofbindingeng

1. Intermoleculaire waterstofbinding
2. Intramoleculaire waterstofbinding

Intermoleculaire waterstofbinding:

Bij dit type waterstofbinding wordt de binding gevormd tussen twee verschillende moleculen (kan van dezelfde aard zijn, maar er moeten twee moleculen zijn).

Voor neem bijvoorbeeld het H2O-molecuul.

HF-molecuul

NH3 (ammoniak) molecuul

De bovenstaande waterstofbinding is met homo-moleculen, wat betekent met hetzelfde soort molecuul.

R-O-H (alcohol) en H-O-H (water)

Hier vindt waterstofbinding plaats binnen heteromoleculen, omdat er twee verschillende moleculen bij betrokken zijn.

Laten we het molecuul H3BO3 (boorzuur) bestuderen

Het bestaat als een dimeer ( H₃BO₃), de reden is te wijten aan de intermoleculaire waterstofbinding tussen het molecuul.

(Chelatie-Het is de vorming van ring)

Intramoleculaire waterstofbinding

Bij dit type waterstofbinding wordt de binding gevormd binnen hetzelfde molecuul of een enkel molecuul.

Overweeg O-nitrofenol

Dit is een voorbeeld van intramoleculaire waterstofbinding.

Enkele eigenschappen van waterstofbinding:

Verwijzend naar het oplosbaarheidsconcept, wanneer alcohol (in feite de lagere) oplosbaar kan zijn in water vanwege de aanwezigheid van waterstofbinding tussen alcohol (R-O-H) en water (H-O-H) molecuul.

Rekening houdend met de vluchtigheid van verbindingen met waterstofbinding, hebben ze een vrij hoog kookpunt en zijn ze daarom niet minder vluchtig.

Wanneer verbindingen waterstofbindingen hebben, is wat er gebeurt, ze komen voor in combinatie met moleculen, dus de stroming is vrij moeilijk en daarom hebben ze een vrij hoge oppervlaktespanning en viscositeit.

Peptidebinding vs waterstofbinding

Deze twee soorten obligaties zijn heel verschillend van aard.

In de volgende sectie gaan we peptidebinding en waterstofbinding analyseren op basis van de vorming van binding, sterkte en waar ze gewoonlijk worden gevonden.

Lees meer over: Vorming van peptidebindingen: hoe, waarom, waar, uitgebreide feiten eromheen

Waarom hebben eiwitten waterstofbruggen?

Waterstofbinding wordt gevonden in de meeste eiwitten.

Waterstofbindingen zijn erg belangrijk voor eiwitten omdat ze de eiwitten stabiliteit en stijfheid geven. In de secundaire structuur van eiwitten is waterstofbinding aanwezig tussen het aminozuur.

We kunnen zien dat de waterstofbinding wordt gevormd tussen het waterstofatoom van de aminogroep van het ene aminozuur en met het elektronegatieve atoom (zuurstof) van de aminogroep van het andere aminozuur. Het draaien van een lineaire keten (van het aminozuur) om alfa-helix te vormen (in wezen aangeduid als vorm) is het resultaat van het fenomeen waterstofbinding. We kunnen dus zeggen dat waterstofbinding in eiwitten vooral een structurele rol speelt.

Lees meer over 7 feiten over energieniveaus: hoe, typen, Bohr-model van waterstof.

Lees ook:

• Disulfidebindingsstructuur
• Peptidebinding versus fosfodiësterbinding
• Peptidebinding versus esterbinding
• Vorming van peptidebindingen 2
• Esterbindingsstructuur
• Peptide binding vorming
• Peptidebinding versus disulfidebinding
• Adenine- en uracilbinding
• Wat is een disulfidebinding
• Is o2 een drievoudige binding