Vorming van peptidebindingen: hoe, waarom, waar, uitgebreide feiten eromheen

by

Peptiden hebben een biologische functie in het menselijk lichaam en zijn nodig voor verschillende activiteiten. Hier gaan we alle mogelijke vooruitzichten voor de vorming van peptidebindingen bespreken.

Eiwit is een levensonderhoudend complex. Er is geen andere stof in het lichaam die zoveel stikstof bevat als in het eiwit. Over het algemeen is een eiwitverbinding samengesteld uit H, O, N, C en S. Het woord eiwit is het Griekse woord PROTAS wat Verteerd betekent.

Eiwitten werden voor het eerst beschreven door de Nederlandse chemicus Gerardus Johannes Mulder. Dit artikel geeft een korte uitleg over de vorming van peptidebindingen. De peptidebinding heeft een andere naam, de Isopeptidebinding.

vorming van peptidebindingen
Peptide binding

Afbeelding tegoed- Wikipedia

Het percentage eiwit dat aanwezig is bij gezonde volwassen mannen is 14%. Het eiwit is aanwezig in spierweefsel, tanden en botten. Over het algemeen worden de peptidebindingen gevormd in de ribosomen in de cel als gevolg van eiwitsynthese.

Lees meer over Peptide Bond versus Phosphodiester Bond

Wat is de vorming van peptidebindingen?

De formatie van peptidebinding is een van de belangrijkste processen in de cel. Er zijn honderden peptiden in het lichaam met verschillende functies.

Peptiden zijn korte ketens van verschillende aminozuren. De bindingen daartussen staan ​​bekend als peptidebindingen. De peptidebinding is ook bekend als amidebinding.

Peptide Bond heeft twee functionele groepen: 1) Carboxylgroep 2) Aminogroep. Peptiden zijn aanwezig in elke cel en spelen een belangrijke rol in het menselijk lichaam. De amideverbinding wordt Peptide genoemd. Aminozuren zijn aan elkaar gekoppeld op basis van een sequentie die in DNA wordt gecodeerd. Geen twee eiwitten zijn identiek qua structuur en functie. Zelfs als de aminozuren in verschillende eiwitten aanwezig zijn, verschilt de volgorde van aminozuren in Polypeptide; dit maakt eiwit chemisch divers.

Wat katalyseert de vorming van peptidebindingen?

De vorming van de peptidebinding wordt gekatalyseerd door peptidyltransferase, het is een op RNA gebaseerd enzym.

De eiwitten worden gesynthetiseerd in ribosomen van de cellen. De vorming van peptidebindingen bevindt zich tussen de aminozuren van de P-site en de A-site van een ribosoom. Wanneer een aminozuur de carboxylgroep van een ander aminozuur combineert, wordt een peptidebinding gevormd. Eiwitten moeten in het dieet worden opgenomen, omdat het eiwitvoedsel helpt bij het opbouwen van stevige spieren en scherp zicht.

Waar vindt de vorming van peptidebindingen plaats?

Het bekende antwoord voor de synthese van eiwitten in de cel is ribosoom. Daarom vindt de vorming van peptidebindingen ook plaats in ribosomen.

Het woord ribosoom is ook bekend als eiwitfabrieken. Dit zijn de belangrijkste plaatsen van eiwitsynthese. Met behulp van het enzym peptidyltransferase wordt de vorming van peptidebindingen gekatalyseerd. Het proces waarbij twee TRNA's dichtbij elkaar brengen, resulteert in de vorming van een peptidebinding met behulp van RNA. (ook bekend als Ribozyme)

Stappen voor vorming van peptidebindingen:

Een peptidebinding bindt aan elkaar tussen twee aminozuren door uitdroging.

Afbraak van eiwit in kleinere fragmenten door de volgende stappen-

Bevrijding van Polypeptiden

De eiwitten moeten worden gehydrolyseerd tot polypeptide-eenheden door de aanwezigheid van ureum / guanidine HCl

Aantal polypeptiden

Dansylchloride wordt aan het eiwit toegevoegd, het bindt zich specifiek aan n-terminale aminozuren om dansylpeptide te vormen.

Afbraak van het polypeptide in fragmenten-

Polypeptiden worden op twee manieren afgebroken tot kleinere dipeptiden:

Chemische splitsing

Dit type splitsing helpt bij de vorming van peptiden op hydrolyse zoals Cyanogen Bromide (CNBr).

Enzymatische splitsing

Deze methode wordt vaak gebruikt om de peptidebinding die lysine of arginine bevat te hydrolyseren. Trypsine, Chymotrypsine, pepsine, splitst de peptidebinding.

Soorten peptiden:

  • Er zijn drie verschillende peptiden: -
  • Oligopeptiden
  • De verbinding gevormd uit minder dan en gelijk aan 10 aminozuren wordt Oligopeptide genoemd. Voorbeeld - Ceruletide.
  • Polypeptiden
  • Polypeptideverbinding gevormd uit meer dan tien aminozuren. Enkele voorbeelden zijn insuline en groeihormonen. Een enkele lange keten van een polypeptide wordt eenvoudig eiwit genoemd.
  • Dipeptiden
  • Twee aminozuren aan elkaar gebonden wordt een dipeptide genoemd. Bijvoorbeeld: kunstmatige zoetstof bestaat uit twee aminozuren, namelijk: asparaginezuur en fenylalanine.
  • Tripeptiden– Voorbeelden- Glutathion.
  • Het werkt als een antioxidant en is nodig voor: DNA en eiwitsynthese celproliferatie.
  • polypeptiden– Ex-insuline
  • Oligopeptiden en polypeptiden zijn verbonden door koppelingen zoals disulfide koppeling peptidebindingen opbouwen.

Verschillende klassen van peptiden-

Melk proteïnen: Melkeiwitten werken als een enzym en zijn nodig voor de afbraak van spijsverteringsenzymen (Cassin). Het enzym dat de eiwitten breekt heet Proteïnase.

Peptonen: Deze zijn afgeleid van dierlijke melk door proteolytische vertering. Peptonen zijn essentieel voor voedingsmedia voorbereiding. Er zijn enkele soorten peptiden zoals glutathion, nisine en lysine. Ex- Rundvlees, Broccoli, Spinazie, Kip, Aardappelen, Tomaten, Sinaasappels zijn rijk aan glutathion. Verschillende soorten streptococcus lactis vormt nisine.

Kenmerken van peptidebindingen- 

 Structuur van peptide- 

  • CO-NH binding heet een peptidebinding. Het is een covalente binding. De Peptide is een driedimensionale structuur. UV-absorptiebanden en IR geven functionaliteit (functionele groepen). Het primaire doel van de IR-koppeling is het identificeren van de amidekoppeling.
  • FISCHER EN HOFL MEISTER– Ze suggereerden dat aminozuren in eiwitten lineair verbonden zijn door een peptidebinding. IR-spectra van het peptide hebben aangetoond dat banden bijna 3300-3100 cm omgekeerd zijn de karakteristieke NH-uitrekking (NH) van secundaire aminen.
  • UV-straling: Spectra van peptiden - Eiwitten vertonen absorptie in de 180-200nm regio.
  • Röntgendiffractiestudies: Het onthult eveneens de bindingslengte en bindingshoeken.
  • De peptidestructuur moet eerst worden gehydrolyseerd tot de samenstellende aminozuren, gescheiden en geïdentificeerd. Ex- Wanneer glycine en alanine aan elkaar worden gekoppeld, geven ze water af. Het hoeft niet in alle aminozuren hetzelfde te zijn, en het kan ook anders zijn. De volgende stap is belangrijk voor het bepalen van de sequentie van verschillende aminozuren die het polypeptide vormen.

Biologisch belangrijke peptiden-

Sommige biologisch belangrijke peptiden zijn -

neuropeptiden handelen als kritisch boodschappers in neurosecretoire cellen zoals oxytocine, vasopressine.

1) OXYTOCINE– Oxytocine is ook bekend als Love Drug. Het is een niet-peptide en bevat negen alfa-aminozuren. Dit hormoon is vooral nodig bij vrouwen. Oxytocine is een peptide en wordt gegenereerd in de hersenen. Oxytocine speelt een essentiële rol bij reproductie. Oxytocine stimuleert de samentrekking van de baarmoeder vóór de bevalling.

2) VASOPRESSINE– Het is ook een Nano-peptide en bevat negen alfa-aminozuren. Dit wordt uitgescheiden door de hypofyse en helpt de nier om water uit de urine vast te houden.

3) Parvocellulair neuronen synthetiseren corticotropine-releasing factor (CRF), Thyrotropin-releasing hormoon, Gonadotropin-releasing hormoon (GnRH).

4) Gastro-intestinale tractuspeptiden– GASTRIN-(10 aminozuren)- Het helpt bij de uitscheiding van Zoutzuur in de maag.

5) GLUCAGON– (10 aminozuren)- Pancreashormoon betrokken bij glucosemetabolisme. Het verhoogt de bloeddruk en antidiuretisch hormoon; Sensorische paden mediëren de afgifte van vasopressine. Vasopressine synthetiseert de hypothalamus en wordt geproduceerd in de achterste hypofyse. Zowel mannen als vrouwen produceren vasopressine.

lambda-peptide
Biologische peptiden

Afbeelding tegoed-WIKIMEDIA

Peptidebinding vormingsmechanisme in aminozuren-

De peptidebinding wordt gevormd wanneer de carboxylgroep van het ene molecuul reageert met de aminogroep van het andere molecuul. De reactie wordt voortgezet door hydrolyse, waarbij water wordt verwijderd, en er wordt een peptidebinding gevormd. De afgifte in water zal een amidebinding vormen en is essentieel voor het verwijderen toxines. De vorming van peptidebindingen is de essentiële stap voor vorming. Dit type reactie staat bekend als een condensatiereactie.

De condensatie van de zure en primaire groepen door het elimineren van water wordt peptidebinding genoemd. Peptidekoppeling heeft een vlakke configuratie. De peptidevorming vereist veel energie die een endergische reactie. Een verscheidenheid aan peptiden is afgeleid van voedsel tijdens de spijsvertering. Ze werken op groeifactoren, hormoon, antimicrobiële middelen en antioxidanten.

vorming
Vorming van peptidebinding

BEELDKREDIET-WIKIMEDIA

Is de vorming van peptidebindingen? spontaan?

Er is een breed scala aan eiwitten in de wereld. Het zijn eenvoudige eiwitten, bolvormige eiwitten en geconjugeerde eiwitten. Ze bestaan ​​vanwege de initiële vorming van de peptidebinding.

TDe vorming van peptidebindingen is spontaan, maar het proces is traag en vormt en verbreekt peptidebindingen. In de natuur zijn er driehonderd aminozuren. Onder hen worden slechts 20 aminozuren door de eiwitten gebruikt. De aminozuurbinding is een solide covalente binding die bekend staat als een amidebinding. Als aminozuren worden toegevoegd, is de gegenereerde binding een polypeptide. De test van Sangar bepaalt de N-Terminal.

Er is een breed scala aan eiwitten in de wereld. Het zijn eenvoudige eiwitten, bolvormige eiwitten en geconjugeerde eiwitten. Ze bestaan ​​vanwege de initiële vorming van de peptidebinding. De ribosoom katalyseert de vorming van peptidebindingen omdat het de eenheid is voor eiwitsynthese. De peptidebindingen kunnen zelfs worden gedenatureerd of afgebroken. De methode die wordt gebruikt voor degradatie is: Hydrolyse.

Bij hydrolyse wordt het polypeptide in kleine fragmenten gebroken. De eiwitafbraak wordt verlengd en mogelijk door sommige enzymen zoals: peptidasen. De vorming van peptidebindingen is aanwezig in alle eiwitten en helpt aminozuren in ketens te binden. Een Biuret-test is een van de noodzakelijke tests voor het identificeren van een peptidebinding.

Lees ook: