De vorming van een peptidebinding vindt plaats wanneer twee aminozuren samenkomen en een binding vormen, dus eigenlijk is het de koppeling van aminozuren.
Op basis van het aantal aminozuren dat samenkomt of combineert, kan peptidebinding worden geclassificeerd als dipeptidebinding (twee aminozuren combineren om een peptidebinding te vormen), tripeptide (drie aminozuren komen samen om een peptidebinding te vormen). Wanneer veel aminozuren samenkomen en een binding vormen, worden ze polypeptiden genoemd.
Oligopeptiden zijn de korte peptiden die uit minder dan 10 aminozuren bestaan. Belangrijk om op te merken is dat het dipeptide niet moet worden verward met het aantal bindingen ('di' betekent hier niet het aantal bindingen, het verwijst eenvoudigweg naar het aantal aminozuren dat gecombineerd wordt). zoals wij weet dat aminozuren zijn de monomeren om een eiwit te vormen en ze worden beschouwd als de bouwstenen van eiwitten (zeer essentieel voor eiwitvorming).
Afbeelding tegoed: YouTube
Er zijn 20 zeer belangrijke aminozuren die in verschillende soorten combinaties bindingen aan elkaar vormen om veel verschillende eiwitten te vormen. Namelijk- alanine (ala), arginine (arg), asparagine (asn), asparagine (asp), cysteïne (cys), glutamine (gln), glutaminezuur (glu), glycine (gly), histidine (his), isoleucine ( ile), leucine (leu), lysine (lys), methionine (met), fenylalanine (phe), proline (pro), serine (ser), thereonine (thr), tryptofaan (trp), tyrosine (tyr) en valine (val).
De wetenschappers die voorstelden dat aminozuren samengaan en een peptidebinding vormen, waren Hofmeister en Emile Fischer. De bandvorming tussen twee aminozuren (peptidebinding), of twee aminozuren komen samen om een peptidebinding te vormen door uitdroging, wat betekent dat er verlies van watermolecuul is. Daarom is het een condensatiereactie.
Lees meer over: Is tetraëdrisch polair: waarom, wanneer en gedetailleerde feiten?
Stappen voor vorming van peptidebindingen:
De stappen die betrokken zijn bij de vorming van peptidebindingen worden in de onderstaande sectie in detail besproken.
Eerste uitdroging (verlies van H2O-molecuul) zal plaatsvinden en dan zullen de aminozuren zich combineren. Laten we eens kijken hoe dit gebeurt. Denk aan het voorbeeld van de combinatie van glycine en alanine (aminozuren). De N-atomen van ammoniak (alanine) hebben een gedeeltelijke positieve lading. We kunnen ook zeggen alfa-carbonylgroep van glycine en alfa-aminogroep van alanine.
Dus stikstof zal fungeren als nucleofiel en koolstof zal fungeren als elektrofiel. Stikstof zal zijn lage paar afstaan, wat zal resulteren in een bindingsvorming tussen stikstof en koolstof.
De OH en H die aan respectievelijk koolstof en stikstof zijn bevestigd, worden geëlimineerd als water (H2O) molecuul. De koppeling tussen koolstof en stikstof staat bekend als amidebinding / binding (waarbij aminozuren samenkomen). Dit speciale type/soort binding wordt peptidebinding genoemd.
Een vrije aminogroep aan het ene uiteinde staat bekend als aminoterminus of N-terminus en een andere vrije carboxylgroep aan het uiteinde staat bekend als carboxyterminus of C-terminus. Elk aminozuur van het gevormde polypeptide/dipeptide wordt residu genoemd.
Kenmerken van peptidebinding
Dubbel bindingskarakter van peptide.
Het werd afgeleid door linus Pauling en de andere medewerkers. Beschouw de figuur, dat zie je in a) de eerste structuur. De koolstof-stikstofbinding is een dubbele binding waarbij stikstof een ongedeeld elektronenpaar heeft en koolstof-zuurstof een dubbele binding. Nu, komend tot b) de tweede structuur, koolstof-zuurstof is een enkele binding en koolstof-stikstof is een dubbele binding. Dus, welke zal de juiste zijn tussen de structuren?
Is koolstofstikstof een enkele binding of een dubbele binding? De bindingslengte die wordt waargenomen voor een enkele koolstof-stikstofbinding is 1.47A en de bindingslengte voor een dubbele koolstof-stikstofbinding is 1.27 A. Maar de werkelijke lengte van de koolstof-stikstofbinding in een peptideketen wordt verondersteld 1.32 A te zijn.
Dus de peptidebinding is noch een enkele binding noch een dubbele binding, de reden hiervoor is vanwege de resonantie-eigenschappen of de resonantie-eigenschap van de koolstof-stikstofbinding die het een speciale binding maakt met 1.32 A en dit is een beperkte rotatie omdat het een gedeeltelijk dubbel bindingskarakter. Daarom is het ook geen single binding noch een dubbele binding, vanwege dit gedeeltelijke dubbele bindingskarakter beperkt dit de rotatie van de koolstof-stikstofbinding en speelt het dus een rol in de driedimensionale structuur van een eiwitmolecuul.
Een peptidebinding vanwege het gedeeltelijke dubbele bindingskarakter is stijf en daardoor verhindert dit een vrije rotatie rond de koolstof-stikstofbinding en een peptidebinding is vlak van aard omdat alle zes atomen die betrokken zijn bij de peptidebinding (vanaf C 1 tot C 2 ze liggen allemaal in hetzelfde vlak). Daarom is een peptidebinding planair. (Omdat alle zes atomen in hetzelfde vlak liggen).
Een peptidebinding heeft Trans-configuratie:
De reden dat het trans-configuratie heeft en geen cis-configuratie, omdat als het in cis-configuratie is, er een sterische belemmering of sterische interferentie zal zijn vanwege de aanwezigheid van zijketens bij de r-groepen. Als alle r-groepen aan dezelfde kant aanwezig zijn, is er een sterische belemmering, daarom is a peptidebinding heeft een trans-configuratie en het is ongeladen maar het is polair, hoewel het ongeladen is, heeft het een polariteit en deze polariteit is te wijten aan resonantie of de delokalisatie van de elektronen.
Lees meer over: 4 voorbeelden van enkele covalente obligaties: gedetailleerde inzichten en feiten
Mechanisme voor vorming van peptidebindingen:
Het mechanisme voor de vorming van peptidebindingen is vrij eenvoudig. Er zijn veel methoden, maar degene die handig is, wordt vaak gebruikt.
- We kunnen zien dat stikstof een eenzaam paar heeft, dus het werkt als een nucleofiel in de reactie en koolstof van andere aminozuren werkt als een elektrofiel.
- Stikstof zal zijn enige paar doneren (wat betekent dat er een aanval van nucleofiel op de elektrofiel zal zijn). Dit leidt tot een bindingsvorming tussen het atoom van het ene aminozuur en het N-atoom van het andere aminozuur.
- In dit proces worden OH dat aan koolstof is gehecht en H dat aan het stikstofatoom is gehecht geëlimineerd als H2O molecuul. Dit is een stap van uitdroging/eliminatie.
- De gevormde peptidebinding is stabiel vanwege resonantie.
- De resulterende peptidebinding is stijf en vlak.
Er zijn veel methoden, maar hier zullen we het hebben over de vaste fase peptidesynthese methode en het mechanisme ervan. In het kort staat het bekend als SPPS en werd ontdekt door Robert Bruce Merrifield (in het jaar 1962). Hij bereidde/synthetiseerde peptide door vaste polystyreenparels als drager te nemen/gebruiken.
Dus SPPS is een van de herhaalde cycli van N-Terminal ontscherming en koppelingsreactie. Waarbij ontscherming, bescherming en koppelingsreactie wordt uitgevoerd. Op een vereenvoudigde manier kunnen we zeggen dat aminozuur- en harsondersteuning is ingenomen, zodat het aminozuur zich zal hechten aan harsondersteuning. Bescherming van NH2 groep moet worden uitgevoerd, waarbij in beschermingsgroep is bevestigd aan N-atoom. Dan moet je koppelen met een ander aminozuur. Zo worden er veel meer aminozuren toegevoegd die een keten van aminozuren zullen vormen (cyclus wordt keer op keer herhaald).
Hierna wordt de bijgevoegde beveiligde groep verwijderd. Na synthese wordt het ruwe peptide van de vaste drager gereinigd. Vaste drager is een speciaal type polystyreen waarin zich enkele aromatische ringen bevinden met chloormethylgroepen. Dit polymeer staat bekend als: Merrifield-hars dat wordt gevormd door copolymerisatie van styreen met p-chloormethylstyreen.
STAP 1: Bescherming van aminozuren met behulp van beschermende groepen.
STAP 2: Behandeling met vaste drager Polymeer.
STAP 3: BOC wordt verwijderd met CF3COOH
STAP 4: II BOC beschermd aminozuur wordt toegevoegd aan polymeer gebonden aminozuur.
STAP 5: BOC-beschermende groep wordt verwijderd zoals in stap 3
OPMERKING: Stap 4 en 5 worden herhaald om veel aminozuren toe te voegen en er wordt een lange peptideketen gevormd.
STAP 6: Voltooid polypeptide wordt verwijderd uit polymeer met watervrije toevoeging van HF.
Wat katalyseert de vorming van peptidebindingen?
Het enzym dat de vorming van peptidebindingen katalyseert (tijdens het proces van eiwitsynthese is peptidyltransferase. Peptidyltransferase (aminoacyltransferase) dat verantwoordelijk is voor de vorming van peptidebindingen (tussen de aangrenzende aminozuren) door gebruik te maken van tRNA. (Tijdens de tijd van proces van translatie van biosynthese van eiwitten).
We weten dat voor peptidebinding een katalyserend enzym nodig is om de reactie te laten verlopen.
De vorming van peptidebindingen is een hydrolysereactie.
Een waterhoudende reactie wordt een chemische reactie genoemd waarbij een watermolecuul chemische bindingen verbreekt (een of meer). Meestal zal water fungeren als nucleofiel.
De vorming van een peptidebinding is geen hydrolysereactie maar een dehydratatiereactie waarbij tijdens het proces van het combineren van 2 aminozuren een watermolecuul verloren gaat/geëlimineerd wordt. Vandaar dat het uitdrogingsproces plaatsvindt. Het is een condensatiereactie van aminozuren (het ene aminozuur is de alfa-aminogroep van het volgende aminozuur.
Dus in het algemeen gebeurt bij een dehydratatiereactie één hydroxylgroep en één waterstofatoom van een andere groep samen en vormen een watermolecuul en wordt geëlimineerd. Dus bij de vorming van peptidebindingen vindt een vergelijkbare reactie plaats. Daarom is het een dehydratatiereactie en geen hydrolysereactie.
Peptidebindingsvorming in aminozuren.
Aminozuren kunnen worden geclassificeerd op basis van functionele groepen (kernstructuur) zoals alfa, bèta, gamma en delta. Op basis van hun polariteiten, niveaus van pH. De soorten zijketengroepen (alifatisch, hydrofoob, aromatisch, aanwezigheid van zweren enz.)
De voorwaartse reactie wordt gezien als dehydrolysereactie omdat deze thermodynamisch ongunstig is. Dit betekent dat om een peptidebinding te vormen, er energie moet worden ingevoerd. Aminozuren komen samen om een peptidebinding te vormen. Nucleofiele aanvallen op elektrofiel (N op C) en a binding wordt gevormd. Hydroxygroep van koolstof en waterstof van N combineert en wordt geëlimineerd als water.
Is de vorming van peptidebindingen spontaan?
Het kan gezegd worden dat de vorming van peptidebindingen geen spontaan proces is, laten we eens kijken.
De formatie van peptidebinding bij een temperatuur van 25 graden Celsius in niet gunstig vanwege hogere enthalpieverandering (ongeveer 1.5 kcal/mol). De reden voor deze waarde is dat de ionisatie van vrij zuur en de aminegroepen plaatsvindt bij neutrale pH. We weten dat de overdracht van protonen van een zuur naar de base een grote hoeveelheid negatieve enthalpieverandering met zich meebrengt, en het omkeren ervan om beide te neutraliseren zal een positieve enthalpieverandering hebben.
Omdat de producten neutraal zijn, is het niet mogelijk om de energie terug te krijgen. De bindingsenergieën (neutraal carbonzuur, amine) blijken niet zo verschillend te zijn van water en een amide, vandaar dat we duidelijk kunnen zien dat er sprake is van overheersing van neutralisatie.
Dus amide kan worden gevormd bij een temperatuur van 60 graden Celsius, aangezien de vereiste verandering van enthalpie de enthalpieverandering kan overwinnen (bij die specifieke temperatuur).
Waar vindt de vorming van peptidebindingen plaats?
De vorming van peptidebindingen wordt waargenomen in het celorganel dat ribosoom en rRna wordt genoemd. Het is een chemische binding die optreedt tussen 2 moleculen (aminozuren).
Dus elk van de aminozuren kan samenkomen om een peptidebinding te vormen en dan vormen ze eiwitten die erg belangrijk voor ons zijn.
We weten dat bijna al onze cellen in het lichaam uit eiwitten bestaan en daarom spelen aminozuren/peptidebindingen een zeer belangrijke rol.
Lees ook:
- Disulfidebindingsstructuur
- Wat is een disulfidebinding
- Peptidebinding versus fosfodiësterbinding
- Is o2 een drievoudige binding
- Peptidebinding versus disulfidebinding
- Adenine- en uracilbinding
- Peptidebinding versus esterbinding
- Is een peptidebinding een waterstofbinding?
- Vorming van peptidebindingen 2
- Esterbindingsstructuur
Dit is Sania Jakati uit Goa. Ik ben een aspirant-chemicus die mijn postdoctorale opleiding organische chemie nastreeft. Ik geloof dat onderwijs het sleutelelement is dat je zowel mentaal als fysiek tot een geweldig mens vormt. Ik ben blij lid te zijn van een sprankelende tak van de chemie en zal mijn best doen om van mijn kant alles bij te dragen wat ik kan. Lambdageeks is het beste platform waar ik tegelijkertijd kennis kan delen en opdoen.