Peptide Bond-structuur: binding, resonantie, vorm, 4 type structuur en gedetailleerd feit

In dit artikel bespreken we wat peptidebinding, peptidebindingstructuur, synthese en gedetailleerde feiten is.

Voordat we beginnen met een peptidebinding, weten we eerst dat een peptidebinding niets anders is dan een combinatie van twee of meer aminozuren. Het N-uiteinde van het ene aminozuur wordt gehecht aan het C-uiteinde van een ander aminozuur en vormt een peptidebinding. Deze peptidebinding kan een eiwitstructuur vormen.

Als het aminozuur een aromatische groep bevat, kunnen ze een tertiaire eiwitstructuur vormen. Kortom, peptidebindingen zijn niets anders dan een polymeer van aminozuur dat via een amidebinding aan aminozuren is gekoppeld met verlies van water.

Peptide binding formule

Als we een peptidebindingsstructuur beschouwen, kunnen we gemakkelijk de peptidebindingsformule achterhalen. De formule van de peptidebinding is R1-CONH-R2. Waar -CONH- de amidebinding is en R1 en R2 zijn de zijketen van twee verschillende aminozuren.

Peptide binding structuur

Peptidebindingsstructuur is rigide, planner en trans. Het vertoont een gedeeltelijk dubbel bindingskarakter vanwege het resonantie-effect tussen N van amide en O van de carboxylgroep.

Hierbij liggen waterstof van de amidegroep en O van de carboxylgroep trans aan elkaar.

Peptide binding structuur
Peptide binding structuur

Synthese van peptidebinding

Er zijn vijf stappen om een ​​peptidebinding te synthetiseren, ze worden hieronder vermeld:

  • N-bescherming van N-terminaal aminozuur
  • C-bescherming van C-terminaal aminozuur
  • Activering van -COOH-groep van N-beschermd N-terminaal aminozuur
  • Vorming van amidebindingen
  • De-bescherming

N-bescherming van N-terminaal aminozuur (Alanine) met behulp van tboc-functionaliteit

In peptidebinding structureer het eenzame paar over N wordt aangevallen op de carbonylkoolstof van tboc-functionaliteit en krijgt een beschermde aminegroep, zodat het niet verder kan reageren met een ander reagens.

beeld 138
N-bescherming door gebruik te maken van tboc Functionele groep

C-bescherming van C-terminaal aminozuur (Glycine) door ethanol in aanwezigheid van zuur

In aanwezigheid van sterk zuur en ethanol wordt de zuurgroep omgezet in ester, het is een eenvoudige veresteringsreactie. Dus deze carboxylgroep werd beschermd of vergrendeld en verstoorde geen verdere reactie.

beeld 139
C-bescherming door verestering te gebruiken

Activering van -COOH-groep van N-beschermd N-terminaal aminozuur

 As Carbonzuur is minder reactief vanwege de aanwezigheid van de carboxylgroep, dus het moest worden geactiveerd om deel te nemen aan de gewenste reactie.

We hebben dus een activeringsmiddel nodig dat de carboxylgroep kan activeren.

We gebruiken hier dicyclohexylcarbodiimide voor het activeren van de carboxylgroep door deze om te zetten in een amide. Amide heeft een grotere reactiviteit dan de carboxylgroep.

beeld 140
Activering van COOH-groep

Het eenzame paar boven O in de carboxylgroep viel het koolstofcentrum in DCC aan en de carboxylgroep werd omgezet in de amidegroep.

Vorming van amidebinding / vorming van peptidebindingen

Nu is het tijd om een ​​peptidebinding te maken via waterverlies tussen N-beschermde aminozuren en C-beschermde aminozuren.

beeld 141
Vorming van amidebindingen

De-bescherming

Nu is het tijd om de N-terminal en C-terminal van aminozuren te de-beschermen om de originele peptidebinding te krijgen.

Tboc-functionaliteit kan worden verwijderd door een milde basisconditie of door TFA/CH . te gebruiken2Cl2 en esterdeel verwijderd door basisvoorwaarde.

beeld 142
Ontscherming van beschermde groep

De naam van de peptidebinding is volgens de eerste 3 letters van elk aminozuur en de voornaam begint met dat aminozuur waarvan het N-uiteinde wordt beschermd.

Peptide binding resonantie structuur

Ja, er is een mogelijke resonerende structuur in een peptidebindingstructuur. Omdat de structuur van een peptidebinding een planner is, zouden alle moleculen in hetzelfde vlak moeten liggen en resonantie vindt plaats binnen de amidegroep tussen C=O- en N-atomen die aan die C zijn gehecht.

beeld 143
Peptidebinding resonerende structuur

Wordt de structuur van een peptidebinding gevormd tijdens transcriptie?

In de structuur van een peptidebinding herkent een transcriptiefactor het bepaalde DNA-gebied dat de genetische code in RNA regelt. DNA-eiwit kan worden gevormd door ZN-vingers en deze Zn-vingers bevatten cysteïne-S-donor en histidine-N-donor. Uiteindelijk vormen ze een α-helix. Cysteïne en histidine zijn aminozuren en ze kunnen bij transcriptie peptidebindingen vormen.

Het kenmerkende residu van Zn-vingers is:

-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-Zijn-X3-5-Zijn-

Waar X variabele aminozuren is. Zn is volgens de Irving-William-reeks bijzonder geschikt om eiwit in een bepaalde vorm te binden en vormt zo een stabiel complex via S- en N-donoren. Dit is een redox-inactief eiwit, zodat het de oxidatieve schade van DNA kan voorkomen.

Peptide disulfide bindingsstructuur

Veel eiwitten, peptiden en enzymen ontwikkelden verschillende verdedigingsmechanismen die voorkomen dat ze denaturatie of afbraak deden. Di-sulfidebinding is een van de beschermende technieken. Disulfidebinding verhoogt de thermodynamische stabiliteit van een peptide en eiwit. Een disulfidebinding kan een peptidebinding redden van hoge temperatuur, zeer zure of basische pH en een hoge concentratie aan organische oplosmiddelen door de halfwaardetijd van het peptide te verlengen.

In het algemeen stabiliseren disulfidebindingen de juist gevouwen eiwitten en destabiliseren ze het denatureringsmiddel.

Vooral disulfidebindingen kunnen worden gezien in die peptiden die zijn gevormd uit het cysteïne-aminozuur. Er zijn twee mechanismen voor het vormen van disulfidebindingen, één is de chemie van thiol/sulfide-uitwisseling en een andere is de kinetiek en thermodynamica van oxidatieve vouwing.

In de 1st stapreactiviteit van cysteïnethiolaat zal worden uitgevoerd, vervolgens wordt gemengd disulfide verbroken door een nucleofiele aanval van 2nd eiwit thiolaat. Als thiol wordt als vertrekkende groep verwijderd door het cysteïnethiolaat.

beeld 144
Voorgesteld mechanisme voor de vorming van intramoleculaire disulfidebindingen met behulp van Ellman's reagens, waarbij R een vaste drager is.

Peptidebindingsstructuur in eiwit

Er zijn hoofdzakelijk vier soorten eiwitstructuren:

  • Primair – Montage
  • Secundair vouwen
  • Tertiaire verpakking
  • Kwartair-interactie

Primaire structuur

De assemblage vindt plaats in het ribosoom voor de primaire structuur. Primaire structuur betrokken bij dehydratatiesynthese van eiwitten en polymerisatie van aminozuren die eraan vastzitten naar tRNA:

NH3+ – {A + B à AB + H2O}n -COO-

Het bovenstaande proces is thermodynamisch ongunstig aangezien de verandering in energie, dwz DE = +10kJ/mol, dus de verandering in Gibb's vrije energie positief zal zijn. De primaire structuur is lineair, geordend en 1-dimensionaal. Het heeft een speciale volgorde van aminozuren die in een bepaalde volgorde staan. Volgens afspraak wordt de naam van de primaire structuur geschreven vanuit de N terminal einde naar de C terminal end.

Voor een primaire structuur is een perfect lineair aminozuurpolymeer nutteloos omdat de functie van lineair aminozuur ongeldig en energetisch ongunstig is.

Secundaire structuur

In secundaire structuur wordt eiwit gevouwen. Het vouwproces vindt plaats in het cytosol. De secundaire structuur van een eiwit is betrokken bij ruimtelijke interactie tussen aminozuren. De secundaire structuur kan al dan niet chaperonne-eiwitten omvatten, maar het proces is thermodynamisch niet de gunstige waarde van verandering in energie is erg laag.

De structuur van een secundair eiwit is niet-lineair en 3-dimensionaal. De stabilisatiefactoren van secundair eiwit zijn waterstofbinding, elektrostatische kracht en van der Waal-aantrekking.

Secundaire structuurbepaling

Willekeurige spoel (Ongevouwen staat)

positief bij 212 nm (π->π*)

negatief bij 195 nm (n->π*)

 b -Blad

negatief bij 218 nm (π->π*)

positief bij 196 nm (n->π*)

 een-helix

positief (π->π*)loodrecht bij 192 nm

negatief (π->π*)parallel bij 209 nm

negatief bij 222 nm is roodverschoven (n->π*)

Tertiaire structuur

Het inpakken van een eiwit vindt plaats in het cytosol (~60% bulkwater, ~40% hydratatiewater). Chaperons en membraaneiwitten bevorderden het proces waarbij het oplosmiddel en de secundaire structuur van eiwitten op elkaar inwerken. Tertiaire structuur tuimelt in gesmolten bolvormige toestanden. Dit is een essentieel onderdeel. Het proces is thermodynamisch ongunstig omdat de totale entropie van deze reactie afneemt als gevolg van het hydrofobe effect. Dan is het nodig voor de vorming van de tertiaire structuur.

De structuur van een tertiair eiwit is niet-lineair en 3-dimensionaal zoals een secundaire structuur. De stabilisatiefactor van de tertiaire structuur is waterstofbinding, hydrofobe pakking, zelfs soms covalente bindingen zoals de vorming van disulfidebindingen. Een bolvormig aminozuurpolymeer wordt gevouwen en zijn functie is katalytisch en het is een energetisch gunstig proces.

Kwartaire structuur

 Interactie vindt plaats in het cytosol, dat zeer dicht bij andere gevouwen en gerangschikte verpakkingseiwitten ligt, zodat de interactie sterk genoeg kan zijn. Het proces van interactie in de quaternaire structuur wordt bevorderd door chaperones, membraaneiwitten en cytosolische en extracellulaire elementen. De DE van het proces neemt af. Hier vindt desolvatie plaats die resulteert in een vermindering van het oppervlak.

Globulair eiwit is een voorbeeld van een quaternaire structuur, bijvoorbeeld hemoglobine.

De quaternaire structuur is grotendeels betrokken bij de katalytische rol. De quaternaire structuur bestaat ook uit vezelachtige eiwitten, bijv. collageen, die een belangrijke rol spelen bij de structurele bepaling. Op deze manier wordt een quarternaire structuur gevormd. De quaternaire structuur is niet-lineair, 3-dimensionaal. Het is ook betrokken bij globale en over verschillende aminozuurpolymeren in verschillende aminozuursequenties. Waterstofbinding, covalente binding, hydrofobe pakking en hydrofiele blootstelling stabiliseerden de quaternaire structuur.

FAQ

Waarom is peptidebinding niet betrokken bij de tertiaire structuur?

 Eigenlijk wordt de tertiaire eiwitstructuur gevormd door de interactie van de R-groep van aminozuren.

Deze alkylgroepinteracties kunnen waterstofbinding, ionische binding, dipool-dipoolinteracties, Londense dispersiekrachten, van der Waal's interactie omvatten, en enige tijd kunnen ook disulfidebindingen zijn. Ook is er soms hydrofobe interactie die optreedt in aminozuren die niet-polair zijn. Er is dus geen kans op vorming van amidebinding of vorming van peptidebindingen in tertiaire structuur.

Waarom is een peptidebinding een gedeeltelijke dubbele binding?

Vanwege resonantie tussen C=O en CN van de amidegroep, er is delokalisatie van het elektron en er zal een gedeeltelijke C=N-binding worden gevormd. Dit gebeurt alleen wanneer aminozuren een peptidebinding vormen. De peptidebinding bevat dus een gedeeltelijke dubbele binding.

Waarom is een peptidebinding vlak?

In een peptidebinding zijn alle koolstofatomen van individuele aminozuren sp2 gehybridiseerd.

Ze zijn dus vlak en liggen in hetzelfde vlak. Het is ook duidelijk dat resonantie in peptidebindingen mogelijk is en resonantie treedt alleen op als alle atomen in hetzelfde vlak aanwezig zijn. De peptidebinding is dus vlak.

Lees meer over de volgende structuur en kenmerken

ZnO
Zns
Fe3O4
NaClO2
Lithium
Krypton
Neon
NaHSO4
KMnO4
ZnSO4
NaH2PO4
Lelijk
Fe2S3
Hyaluronzuur
Disulfidebinding
Alanine Aminozuur
Glycolzuur
Heptaan
Glycine
Tijdloos goud
snotaminezuur
grafiet
Hexaanzuur