In dit artikel " Peptide binding vs Disulfide Bond”, wordt het verschil en de vergelijking tussen deze twee bindingen kort besproken.
| Onderwerp | Peptide binding | Disulfidebinding |
| Verband tussen | Peptidebindingen verbinden twee willekeurige aminozuren. | Disulfidebindingen zijn de koppeling tussen de thiolgroepen van cysteïneresten in eiwitten. |
| Functie | Peptidebindingen vormen de primaire structuur van eiwitmoleculen. | Functie hiervan disulfidebinding is om de secundaire en tertiaire structuur te stabiliseren van eiwitten. |
| Deelnemende atomen | Stikstofatoom van de aminegroep van één aminozuur vormt de peptidebinding met het koolstofatoom van de carbonzuurgroep afkomstig van een ander aminozuur. | Cysteïne, met een -SH-groep in zijn zijketen, neemt deel aan de vorming van disulfidebindingen. |
| Vormingsreactie | Peptidebindingen worden gevormd door condensatiereactie. | Disulfidebindingen worden gevormd door middel van een oxidatief vouwproces. |
De vorming van disulfidebinding omvat een reactie tussen de thiolgroepen afkomstig van twee cysteïneresten, waarin S- anion kan als nucleofiel werken en de zijketen van een ander cysteïneresidu aanvallen om de disulfidebinding te vormen.
Om meer te weten gelieve te controleren 15 Coördinaat Covalente Bond-voorbeelden: gedetailleerd inzicht en feiten
Definitie van disulfidekoppeling en peptidekoppeling
Disulfide verbindingen worden gevormd tussen de zijketensulfhydryl (SH) groepen van cysteïneresiduen tdoor het oxidatieve vouwproces. Deze sulfidebinding is een belangrijk onderdeel van de secundaire en tertiaire structuur van eiwitmoleculen. Dit is eigenlijk een chemische covalente binding, speelt een belangrijke rol bij de door warmte geïnduceerde gelering van bolvormige eiwitten. Disulfidebinding (SS-binding) helpt om twee peptideketens of verschillende delen van een andere peptideketen te binden en wordt de structurele determinant van eiwit.
Peptide binding is een chemisch covalent binding die ook bekend staat als amide (CONH2) koppeling aanwezig in de primaire structuur van het eiwit. Deze binding wordt gevormd door twee opeenvolgende alfa (α)amino zuur. In deze vorming van peptidebindingen, aminegroep (NH2) van het ene alfa-aminozuur reageert met de carbonzuurgroep (COOH) van een ander alfa-aminozuur door het condensatieproces (eliminatie van één watermolecuul).
Krediet van het beeld: Wikimedia Commons
Om meer te weten gelieve te controleren 5+ voorbeelden van dubbele obligaties: gedetailleerde inzichten en feiten
Veel gestelde vragen (FAQ)
Kunnen peptiden disulfidebindingen hebben?
Deze disulfidebindingen worden aangetroffen in bijna alle soorten extracellulaire peptiden of eiwitten en het is een integraal onderdeel van de tertiaire structuur van eiwitten.
In eiwit vormen disulfidebruggen, die worden gevormd door de koppeling van twee thiolgroepen (SH-groepen), de ruggengraat van de secundaire en tertiaire structuur van eiwitten. Deze koppeling wordt uitgedrukt als “RSSR1”,ook bekend als SS-obligatie.
Deze koppeling bestaat meestal uit een polair of hydrofiel deel en een niet-polair of hydrofiel deel. De hydrofiele zijketens zijn vaak naar het oppervlak gericht, terwijl het niet-polaire of hydrofiele deel meestal in de eiwitstructuur wordt geduwd. Met de polaire groepen, die aan het oppervlak toegankelijk zijn, kunnen de eiwitten zich verbinden met de andere eiwit- of niet-eiwitmoleculen.
Aldus stabiliseert disulfidebinding de 3D-structuur van eiwit en vertoont fysiologisch geschikte redox-activiteit. Deze koppelingen helpen ook om entropische keuzes te verminderen die de voortgang van het vouwen naar de onjuist gevouwen configuratie vergemakkelijken.
Deze binding kan de fundamentele biologische processen in levende organismen regelen. De vorming van de disulfidebinding door de koppeling tussen de twee zijketens bestaande uit S-atomen leidt tot twee proces voor elektronenoverdracht van een gereduceerde sulfyhydrylgroep van cysteïnes (SH) tot de geoxideerde cystinegroep (SS).
De bovenstaande reactie wordt vaak versneld door enzymkatalysator, thioredoxine of eiwitdisulfide-isomerases.
Disulfidebindingen worden in principe gevormd intramoleculaire, maar in sommige gevallen kan het worden gevormd tussen twee visinale cysteïnen.
Krediet van het beeld: Wikimedia Commons
Om meer te weten gelieve te controleren Stereoselectief versus stereospecifiek: gedetailleerde inzichten en feiten
Welke peptiden kunnen disulfidebindingen vormen?
De peptiden die geen sulfyhydrylgroepen (SH-groepen) hebben, kunnen niet deelnemen aan de vorming van disulfidebindingen.
Er zijn bijna 500 aminozuren bekend bij de wetenschappers. Onder hen zijn er slechts twintig aminozuren die de bouwcomponent zijn van alle levende organismen. Bij de vorming van peptidebindingen kunnen bijna al deze twintig aminozuren deelnemen, maar ze kunnen niet allemaal deelnemen aan de vorming van disulfidebindingen.
De aminozuren hebben alleen thiol- of sulfuhydrylgroepen kan de disulfidebinding vormen. In deze groep is cysteïne de enige aminozuur (niet-essentieel aminozuur) dat tot deze bindingsvorming in staat is.
Krediet van het beeld: Wikimedia Commons
Cysteïne is iets anders dan de andere bekende aminozuren vanwege de reactieve SH-groep. Zo kunnen twee cysteïneresten de disulfidebinding vormen tussen verschillende delen van dezelfde eiwitmoleculen via hun oxideerbare thiolgroepen. Zelfs de resten kunnen deze koppeling tussen twee afzonderlijke polypeptideketens ook vormen.
Cysteïne is erg belangrijk voor collageen en het belangrijkste eiwit voor huid, nagels en haar. Cysteïne kan meestal worden gevonden in extracellulaire domeinen van membraaneiwitten en ook in secretaresse-eiwitten.
Er is nog een zwavelhoudend aminozuur, Methionine, kan niet deelnemen aan de vorming van disulfidebindingen vanwege de afwezigheid van thiolgroepen .Het heeft een methylgroep (CH3) bevestigd met zwavel. Deze aanhechting maakt methionine hydrofoob, sterisch gehinderd en veel minder reactief in vergelijking met cysteïne.
Krediet van het beeld: Wikimedia Commons
Het voordeel van cysteïne ten opzichte van andere zwavelhoudende aminozuren bij de vorming van disulfidebinding is: dat cysteïne gemakkelijk kan worden geoxideerd en het dimeer vormen dat disulfidebinding bevat tussen twee cysteïneresten in een polypeptideketen.
Volg voor meer informatie SN2-voorbeelden: gedetailleerde inzichten en feiten
Lees ook:
- Esterbindingsstructuur
- Peptide binding vorming
- Is een peptidebinding een waterstofbinding?
- Peptidebinding versus esterbinding
- Adenine- en uracilbinding
- Disulfidebindingsstructuur
- Vorming van peptidebindingen 2
- Is o2 een drievoudige binding
- Wat is een disulfidebinding
- Peptidebinding versus fosfodiësterbinding
Hallo,
Ik ben Aditi Ray, een chemie-KMO op dit platform. Ik heb mijn diploma scheikunde behaald aan de Universiteit van Calcutta en een postdoctorale opleiding aan de Techno India University met een specialisatie in anorganische chemie. Ik ben erg blij om deel uit te maken van de Lambdageeks-familie en ik wil het onderwerp graag op een simplistische manier uitleggen.
Laten we verbinding maken via LinkedIn-https://www.linkedin.com/in/aditi-ray-a7a946202