We bespreken de gedetailleerde feiten van peptidebindingen zoals definitie, eigenschappen, functies en enkele veelgestelde vragen worden kort besproken.
Eiwitten zijn in feite cellulaire macromoleculen die bestaan uit verschillende soorten aminozuurresten die met elkaar zijn verbonden door peptidebindingen die amide (-CONH worden genoemd)2) band ook. Eiwitten zijn aanwezig in alle levende organismen en vervullen een breed scala aan functies.
In dit artikel worden de eigenschappen van peptidebinding en andere gedetailleerde feiten duidelijk besproken.
Wat is aminozuur?
Aminozuur is een organisch molecuul dat bekend staat als de bouwstenen van het leven. Aminozuur heeft zowel het carboxylzuur als de aminogroep in zijn structuur. Hoewel er meer dan 500 natuurlijk voorkomende aminozuren zijn, zijn er maar 20 aminozuren die de genetische code van alle levende organismen bepalen.
De structuur van een algemeen aminozuur is hieronder getekend-
Ze kunnen worden geclassificeerd als alfa(α), beta(β) en gamma(γ) of delta (δ) aminozuren. Eiwitten worden gevormd wanneer de –CPPH-groep van één aminozuur reageert met de –NH2 groep van een ander aminozuur en een H2O-molecuul wordt verwijderd.
Wat is Peptide Bond?
Peptidebinding is voornamelijk een covalent chemische binding die amide (-CONH2) type binding wordt genoemd die aanwezig is in eiwit. Het wordt gevormd door twee opeenvolgende alfa-aminozuren. Peptidebindingen zijn kinetisch stabiel. De peptidebindingen kunnen zelfs na duizend jaar intact zijn in afwezigheid van een katalysator.
Volg voor meer informatie 5+ voorbeelden van dubbele obligaties: gedetailleerde inzichten en feiten
Classificatie
Peptiden zijn geclassificeerd als -
- Dipeptide- Het is afgeleid van twee aminozuren.
- Oligopeptide- het bestaat uit twee tot twintig aminozuren en omvat dipeptiden, tripeptiden, tetrapeptiden enzovoort.
- Polypeptide- Het is een enkele lineaire keten gemaakt door vele aminozuren (meer dan 50 aminozuren).
Vorming van peptidebinding
Peptide binding vorming is voornamelijk een condensatieproces (afgifte van H2O). Carboxyl (-COOH) groep van één aminozuur reageert met de aminogroep (-NH2) van een ander aminozuur en daarna wordt één watermolecuul geëlimineerd. Deze reactie is kinetisch mogelijk. Dus het evenwicht van de peptidebinding vormingsreactie wordt verschoven naar de rechterkant, dat is de productkant. Daarom vereist biosynthese van peptidebinding een invoer van vrije energie. Het vormingsproces van peptidebinding wordt hieronder beschreven-
Volg voor meer informatie SN2-voorbeelden: gedetailleerde inzichten en feiten
Eigenschappen van peptidebinding
De kenmerken en eigenschappen van de chemische stof covalente peptidebinding wordt hieronder besproken-
Fysieke eigenschappen
De structuur van de peptidebinding vertoont een vlakke geometrie die ertoe leidt dat de peptidebinding de meest stabiele conformatie bereikt. De gevormde peptidebindingen zijn meestal in trans-configuratie. In peptidebinding, zowel –C=O- als –NH-bindingen zijn polair (vanwege het elektronegativiteitsverschil tussen twee bestaande atomen) en nemen deel aan de vorming van waterstofbruggen. Elk residu bevat een carbonylbinding (-C=O), wat een goede waterstofbrugacceptor is.
Stereochemische eigenschappen
Alle eiwitten zijn gemaakt van een -aminozuur met een L-configuratie. Dit bepaalt de sterische rangschikking op het -koolstofatoom. De peptidebinding (gesubstitueerde amidebinding) heeft een vlakke structuur. De 6 atomen die zich in hetzelfde vlak bevinden, zijn met elkaar verwant door bindingslengtes en bindingshoeken die van het ene aminozuurresidu tot het andere in geringe mate variëren. Slechts drie van deze zes bindingslengtes maken deel uit van de peptideketen. Die obligaties zijn-
De α-koolstof naar carbonyl binding, de CN binding en de imide stikstof naar α koolstof binding. sinds de CN obligatie heeft een dubbeltje bindingskarakter (vanwege delokalisatie van ongedeeld elektronenpaar), is de rotatie om deze binding niet mogelijk. Alleen de eerste en laatste binding laten er omheen draaien.
Om meer te weten gelieve te controleren 4 voorbeelden van niet-polaire covalente bindingen: gedetailleerde inzichten en feiten
Chemische eigenschappen
De aanwezigheid van een peptidebinding kan worden bewezen door een chemisch experiment. Er wordt een alkalische oplossing van een peptide bereid en vervolgens wordt een druppel verdunde kopersulfaatoplossing aan de alkalische oplossing toegevoegd. Kleurverandering vindt plaats van blauwviolet naar roze kleur. De intensiteit van de kleur en de absorptie bij 540 nm is (λmax =540 nm) recht evenredig met de eiwitconcentratie. Dit experiment staat bekend om de "Biuret-test".
Spectrale eigenschappen
Polypeptiden tonen IR (infrarood) frequentie nabij 3300 en 3100 cm-1 die het kenmerk zijn van nu bar (golfgetal) voor NH (waterstofgebonden) rekken in hun IR-spectra. Een andere groep banden wordt waargenomen in de buurt van 1650 cm-1 en 1550 cm-1. Die zijn verantwoordelijk voor de C=O-rekfrequentie. Al deze twee frequenties zijn ook waterstofgebonden. De peptidebinding absorbeert ook UV-straling (ultraviolet) in het gebied van 180-220 nm.
Hydrolyse van peptidebinding
Peptidebinding kan worden verbroken door hydrolysereactie (reactie met water) van amide. De peptidebindingen van eiwitten zijn zeer stabiel. Deze binding zal dus spontaan breken in een uiterst langzaam proces. Bij dit hydrolyseproces is de waarde van Gibbs vrije energie ongeveer 8-16 KJ/mol. De halfwaardetijd van de reactie ligt tussen 350-400 jaar per binding bij 298K.
To meer weten gelieve te controleren 4 voorbeelden van waterstofbruggen: gedetailleerde inzichten en feiten
Lees ook:
Hallo,
Ik ben Aditi Ray, een chemie-KMO op dit platform. Ik heb mijn diploma scheikunde behaald aan de Universiteit van Calcutta en een postdoctorale opleiding aan de Techno India University met een specialisatie in anorganische chemie. Ik ben erg blij om deel uit te maken van de Lambdageeks-familie en ik wil het onderwerp graag op een simplistische manier uitleggen.
Laten we verbinding maken via LinkedIn-https://www.linkedin.com/in/aditi-ray-a7a946202
Hallo medelezer,
We zijn een klein team bij Techiescience, dat hard werkt tussen de grote spelers. Als je het leuk vindt wat je ziet, deel dan onze inhoud op sociale media. Uw steun maakt een groot verschil. Bedankt!