21 Voorbeelden van eiwitenzymen: met structuren

Enzymen zijn "kabouters" van elk cellulair proces. Enzymen zijn functionele eiwitmoleculen. Deze biomoleculen helpen verschillende metabolische reacties en nemen deel aan zowel anabolisme- als katabolismeprocessen. Ze verhogen de reactiesnelheden en resulteren in fysiologisch significante producten.

  1. dehydrogenase
  2. Oxidasen
  3. reductase
  4. peroxidase
  5. Oxygenase
  6. methyltransferase
  7. acyltransferase
  8. Glycosyltransferase
  9. transaminase
  10. Fosfotransferase
  11. Zwaveltransferase
  12. nuclease
  13. Glycosylase
  14. peptidase
  15. Lyase
  16. isomerase
  17. epimerase
  18. racemase
  19. Mutase
  20. ligase
  21. Kinase
  22. decarboxylase

dehydrogenase

Dehydrogenase is een type oxidoreductase-enzym. Het katalyseert de oxidatie van het substraat door een elektronenacceptor zoals NAD+ of NADP++ of FAD of een flavine-co-enzym te reduceren. Dit enzym vergemakkelijkt de verwijdering van waterstof naar een elektronenacceptor samen met de afgifte van een proton of de overdracht van twee waterstofatomen.

Voorbeelden- Aldehydedehydrogenases, pyruvaatdehydrogenase, succinaatdehydrogenase

oxidase

Deze enzym zorgt voor oxidatie door waterstof van het substraat over te brengen naar de acceptor, dwz zuurstof. Het vergemakkelijkt de oxidatie van CN- en CO-bindingen die worden gereduceerd tot waterstofperoxide. Voorbeelden - Xanthine-oxidase, Cytochroom P450-oxidase, polyfenoloxidase.

eiwit enzym voorbeeld
Polyamine-oxidase van: Wikimedia

reductase

Dit enzym katalyseert de niet-reversibele reductiereactie. Het werkt ook als een dehydrogenase-enzym. Voorbeeld - Nitraatreductase. Het is een belangrijk enzym voor de assimilatie van stikstof.  

eiwit enzym voorbeeld
Ribonucleotide-reductase Van Wikipedia

peroxidase

Dit enzym behoort ook tot de groep van oxidoreductasen. Het vergemakkelijkt de oxidatie van het substraat door de betrokkenheid van waterstofperoxide en maakt water- en zuurstofmoleculen vrij. De meeste bevatten een ijzer(III)heem-eiwit op de katalytische plaats. Deze enzymen werken meestal als antioxidanten. Voorbeeld - Mangaanperoxidase, glutathionperoxidase.

eiwit enzym voorbeeld
Glutathionperoxidase van: Wikimedia

Oxygenase

Dit enzym katalyseert de oxidatiereactie. Bij deze oxidatiereactie wordt het substraat geoxideerd door een zuurstofatoom dat wordt verkregen uit moleculaire zuurstof. Voorbeeld - Tryptofaanpyrrolase, tyrosinase.

methyltransferase

Bij deze groep zijn enzymen betrokken die methylgroepen van S-adenosylmethionine (SAM) naar de substraten overbrengen. Bijvoorbeeld - DNA-methyltransferasen brengen methylgroepen over naar cytosines.

eiwit enzym voorbeeld
DNA-methylase van Wikipedia

acyltransferase

Dit enzym katalyseert de overdracht van de acylgroep. Voorbeeld – Carnitine-acyltransferasen.

Glycosyltransferase

Deze enzym vergemakkelijkt de overdracht van saccharide-eenheden naar eiwitten resten meestal tyrosine, serine of threonine. Deze zijn transmembraan eiwitten gehecht aan de membranen van het Golgi-apparaat.

transaminase

Dit enzym katalyseert de uitwisselingsreactie tussen een aminogroep en een alfa-ketogroep. Het vereist een co-enzym pyridoxalfosfaat voor zijn reactie.

Fosfotransferase

Dit enzym is verantwoordelijk voor de omkeerbare fosforyleringsreactie (toevoeging van een fosfaatgroep). Het draagt ​​de fosforylgroep over aan hydroxyl-, carboxy- en stikstofasegroepen. De aminozuren die worden gefosforyleerd zijn serine, tyrosine en threonine.

Het fosforylase-enzym katalyseert de toevoeging van de anorganische fosfaatgroep aan het substraat.

zwavel transferase

Deze transferase-enzymen zijn betrokken bij de overdracht van zwavelhoudende groepen. Voorbeeld - Thiosulfaat-zwaveltransferase is een mitochondriaal enzym dat cyanide omzet in thiocyanaat. De substraten van dit enzym zijn cyanide en thiosulfaat en de producten zijn sulfiet en thiocyanaat.

nuclease

Dit enzym is in staat om de fosfodiesterbindingen die aanwezig zijn in nucleotiden te splitsen. Het creëert ofwel een enkele snede of een dubbele snede. Afhankelijk van de plaats van splitsing, kan het worden onderverdeeld in endo en exonuclease. Deze enzymen worden veel gebruikt in de biotechnologie.

eiwit enzym voorbeeld
HindeIII restrictie-enzym Van Wikipedia

Glycosylase

Dit is een soort hydrolase enzym dat betrokken is bij de hydrolyse van glycosidische bindingen aanwezig tussen glycosylgroepen. Het kan van twee soorten zijn, afhankelijk van de plaats van werking, dwz O- of S-glycosiden of N-glycosiden.

eiwit enzym voorbeeld
Pancreatische alfa-amylase, een glycosidehydrolase van: Wikimedia

peptidase

Peptidase of protease ondergaat proteolyse, waarbij de peptidebindingen die aanwezig zijn in polypeptideketens worden afgebroken, wat resulteert in kleinere polypeptiden of aminozuren. Het kunnen zeven typen zijn, zoals serineproteasen, cysteïneproteasen, threonineproteasen, asparagineproteasen, glutamineproteasen, metalloproteasen en asparagine-peptidelyasen.

eiwit enzym voorbeeld
Cysteïne protease Van Wikipedia

Lyase

Lyasen vergemakkelijken de eliminatie- of substitutiereactie samen met oxidatie. Het splitst CO-, CC-, CN-, CS- en PO-bindingen. Meestal zijn deze enzymen aanwezig als perifere membraan eiwitten of als transmembraan eiwitten.

eiwit enzym voorbeeld
Isocitraatlyase Van Wikimedia

isomerase

Het vergemakkelijkt de intramoleculaire structurele of geometrische veranderingen van een isomeer naar een ander isomeer. De moleculen worden structurele isomeren of stereoisomeren genoemd.

eiwit enzym voorbeeld
Glucose-6-fosfaatisomerase Van Wikimedia

epimerase

Dit enzym is een type isomerase-enzym. Het katalyseert de stereochemische inversie rond een asymmetrische koolstof in een substraat dat meer dan één centrum van asymmetrie. Dergelijke moleculen worden epimeren genoemd. Epimer is een paar diastereomeren.  

eiwit enzym voorbeeld
Ribulose 5-fosfaat 4-epimerase van Wikimedia

racemase

Daarentegen vergemakkelijken racemasen de inversie rond een asymmetrische koolstof in een substraat met één asymmetriecentrum. Voorbeeld - methylmalonyl-CoA-epimerase.

Mutase

Dit is een type isomerase-enzym dat de onderlinge omzetting versnelt. Bij deze reactie worden de functionele groepen van de ene positie naar de andere verschoven. Voorbeeld - bisfosfoglyceraatmutase, fosfoglyceraatmutase.

eiwit enzym voorbeeld
Fosfoglyceraatmutase Van Wikimedia

ligase

Dit enzym helpt om moleculen of grote groepen samen te voegen door nieuwe bindingen te creëren. De meest voorkomende voorbeeld is DNA-ligase. Het ligeert verschillende bindingen zoals CO, CS, CN, CC en ook stikstofmetaalbindingen. Deze blijven ofwel als perifere of transmembraaneiwitten.

eiwit enzym voorbeeld
DNA-ligase van Wikimedia

Kinase

Dit is een type fosfotransferase-enzym waarbij het de fosforylgroep van ATP naar een substraat overbrengt.

eiwit enzym voorbeeld
Pyruvaatkinase Van Wikimedia

decarboxylase

Dit enzym is verantwoordelijk voor de toevoeging of verwijdering van de carboxylgroep. Voorbeelden zijn glutamaatdecarboxylase, histidinedecarboxylase, ornithinedecarboxylase, fosfoenolpyruvaatcarboxylase en pyruvaatdecarboxylase.

Wat is een eiwit-enzym?

Metabole routes zijn uitsluitend afhankelijk van deze eiwitenzymen.

Enzymen zijn eiwitachtige moleculen. Deze biomoleculen versnellen de reactiesnelheid door de tussenliggende activeringsenergie te minimaliseren. De meeste enzymen zijn aanwezig als perifere membraaneiwitten of als transmembraaneiwitten. Enzymen hebben vaak een co-enzym of cofactor nodig voor hun katalytische activiteit.

Co-enzym is een klein organisch molecuul vergemakkelijkt de overdracht van de atomen zoals NAD, NADPH, FAD, FMN, flavine en ATP. Deze enzymen kunnen grofweg in zes groepen worden ingedeeld. (i) Oxidoreductase (ii) Transferase (iii) Hydrolasen (iv) Lyasen (v) Isomerasen en (vi) Ligasen

Eiwit enzym structuur

Meestal zijn dit bolvormige eiwitten.

Enzymen bevatten lineaire ketens van aminozuren met disulfidebindingen die aanleiding geven tot een driedimensionale, bolvormige structuur. het enzym grootte varieert van enkele aminozuurresiduen tot meer dan 2500 residuen. Een kleiner deel van deze bolvormige structuur is echter betrokken bij katalytische activiteit.

Er zijn bindingssites Dat specifiek een bepaald substraat, cofactor of co-enzym. De katalytische en bindingsplaatsen vormen samen de actieve sites van een enzym.

Conclusie

Enzymen zijn bolvormige eiwitten die in cellen aanwezig zijn, hetzij als perifere membraaneiwitten, hetzij als transmembraaneiwitten. Samen met verschillende co-enzymen en cofactoren die verschillende biochemische reacties mogelijk maken, zoals oxidatie-reductiereacties, eliminatie-, substitutie- en inversiereacties.

Lees ook: