Wat is disulfidebinding: vorming, typen, functies

by

Disulfidebinding is voornamelijk een covalente binding tussen de zijketenresten in hetzelfde eiwit of kan een ander eiwit zijn.

Naast peptidebinding Disulfidebinding is een ander type covalente binding, aanwezig in eiwitmolecuul. Deze binding wordt gevormd door oxidatie van de sulfyhydryl- of thiolgroep (SH-groep) afkomstig van cysteïne (niet-essentieel aminozuur) residu. Disulfidebinding uitgedrukt als RSSR1 en ook bekend als SS-obligatie.

In dit artikel "wat is een disulfidebinding" worden verschillende feiten van disulfidebindingen, zoals de vormingsprocedure, typen en functies van disulfidebindingen kort beschreven.

Hoe disulfidebindingen worden gevormd?

De vormingsprocedure van disulfidebinding wordt in dit punt beschreven.

Disulfidebinding is een type covalente binding waarbij twee thiolgroepen (SH-groep) gegenereerd uit twee cysteïneresten betrokken zijn bij deze bindingsvorming. S- anion afkomstig van één cysteïne werkt als een nucleofiel en valt het andere cysteïne-zijketenresidu aan vanaf de disulfidebinding.

De reactie van de vorming van een disulfidebinding is-

R-SH + R1-ZH + (1/2) O2  RSSR1 + H2O

De vorming van disulfidebinding omvat twee elektronenoverdracht en deze overdracht vindt plaats van de gereduceerde sulfyhydrylgroep (SH) van cysteïneresidu naar de cystine (SS) de geoxideerde vorm.

Volg voor meer informatie: Peptide Bond vs Phosphodiester Bond: vergelijkende analyse en feiten

Disulfidebindingstype:

Disulfidebinding is een chemische covalente binding die aanwezig is in de tertiaire structuur van eiwit. Het is een van de belangrijke soorten koppelingen zoals peptidebinding, waterstofbinding zoutbruginteractie aanwezig in eiwit.

Disulfidebinding in proteïne

Met de peptidebinding is disulfidebinding ook een zeer essentiële binding in peptiden of eiwitten. Het is een sterkere binding dan de andere bindingen die bijdragen aan de tertiaire structuur van eiwitten.

disulfide binding is aanwezig in bijna alle soorten van extracellulair eiwit (gebruikt in celstructuursystemen). Deze koppeling is een van de integrale componenten van de secundaire en tertiaire structuur van eiwitten (peptidebinding is de bouwsteen van de primaire structuur).

De disulfidebinding bestaat gewoonlijk uit twee delen, een is een polair deel of een hydrofiel deel en een ander is een niet-polair deel of een hydrofoob deel. Van deze twee delen is het hydrofobe deel gericht naar het binnenoppervlak van eiwit, terwijl het hydrofiele deel naar het buitenoppervlak van de binding is gericht. Deze oriëntatie van polair of hydrofiel deel helpt om de koppeling tussen twee te vormen aminozuur overgebleven.

De gemiddelde bindingsdissociatie-energie van disulfidebinding is ongeveer 50 kcal / mol en de lengte van de SS-binding is bijna 2 angstorm. Disulfidebinding is een zeer sterke en zeer korte afstandsbinding.

wat is een disulfidebinding?
Disulfidebinding in eiwit.
Afbeelding tegoed: Wikimedia Commons

Volg voor meer informatie: 15 Coördinaat Covalente Bond-voorbeelden: gedetailleerd inzicht en feiten

Disulfidebindingsfunctie

Functie van disulfidebinding bij het bepalen van de structuur eiwit is wijdverbreid.

De belangrijkste activiteit van disulfidebindingen is het verschaffen van stabilisatie aan de 3D-structuur van eiwitten en het vertonen van een fysiologisch geschikte redoxprocedure. Disulfidebinding is een essentieel onderdeel van eiwitvouwing en stabiliteit. De tertiaire structuur van eiwit wordt gestabiliseerd door disulfide-interactie.

De disulfidebinding regelt het fundamentele biologische proces in een levend organisme. Het proces van elektronenoverdracht (twee elektronen worden overgedragen van cysteïne naar cystine) wordt versneld door enzymen, Thirodoxin. Maximaal disulfide wordt intramoleculair gevormd, in sommige speciale gevallen kan deze binding worden gevormd tussen twee vicinale cysteïneresiduen en leidt het tot de enige natuurlijke covalente binding bij de vorming van polypeptiden.

 Splitsing van disulfidebindingen in eiwit kan de ineenstorting van de conformatie van verschillende biologische processen veroorzaken en het falen van de vorming van disulfidebindingen op de juiste manier kan de reden zijn van ernstige aandoeningen, aangezien de eiwitmoleculen aggregaten vormen en de celdood tot gevolg hebben.

Kijk voor meer informatie op: Is HBr ionisch of covalent: waarom? Hoe, kenmerken en gedetailleerde feiten

Kunnen disulfidebindingen worden verbroken door oxidatie?

Disulfidebinding kan worden verbroken door oxidatie-reductieproces en door oxidatie- en reductiemiddel toe te voegen. De meest gebruikte reducerende middelen om de oxidatie te voorkomen is de disulfidebinding β-mercapto-ethanol bekend als BME en dithiothritol (DTT).

De oxidatiereductieprocedure in eiwit verloopt via een in vitro pad en het is een uitwisselingsreactie tussen thiol en disulfide. Disulfidebinding wordt over het algemeen gevormd door de oxidatie van de thiolgroep (SH) die aanwezig is in

Disulfidebindingen worden gemakkelijk geoxideerd door verschillende soorten oxidatiemiddelen en de snelheidsconstanten zijn vrij hoog (105-107 M-1 S-1). Het tussenproduct dat in het reactiemedium wordt gevormd, is thiosulfinaten [RSS(=O)R.]. Dit tussenproduct ondergaat verdere oxidatie en aan het einde van de oxidatie vindt splitsing van disulfidebinding plaats.

Kan disulfidebinding door hitte worden verbroken?

Disulfidebinding kan niet worden verbroken door warmte-energie toe te passen. Warmte denatureert voornamelijk het eiwit (eiwitten worden uitgevouwen uit de gevouwen structuur).

Het verbreken van een disulfidebinding is in feite een onomkeerbaar proces. Het verbreken van de disulfidebinding veroorzaakt de denaturatie van eiwit bij smelttemperatuur (waarbij het eiwit denatureert). Dit gebeurt via een disulfide-thiol-uitwisselingsreactie.

In aanwezigheid van MTS (methaanthiosulfonaat) veroorzaakte de warmte  uitwisselingsreactie van disulfide naar thiol wordt belemmerd en de hittebestendigheid van eiwit wordt verbeterd.

Warmte-energie verstoort de waterstofbinding en de niet-polaire hydrofobe interacties in eiwitten. Het toepassen van warmte verhoogt zowel de interne energie als de kinetische energie in de moleculen. Zo beginnen moleculen snel te trillen en worden de zwakke bindingen in de groep moleculen verbroken.

Disulfidebinding wordt gevormd door de hydrofobe en hydrofiele interactie. Door het absorberen van warmte worden waterstofbruggen en hydrofobe interacties verstoord en als resultaat treedt breuk van de waterstofbrug op.

De bindingsdissociatie-energie van waterstofbinding is ongeveer 12-30 kilojoule / mol en voor disulfidebinding is het bijna 251 KJ / mol. Dus splitsing van disulfidebinding vindt niet plaats door normale warmte-energie toe te passen.

Globulaire eiwitten bestaan ​​in principe in de evenwichtstoestand tussen gevouwen en ongevouwen toestanden. Onder normale omstandigheden heeft de gevouwen toestand de voorkeur. Het toepassen van warmte-energie is bijna gelijk aan de smelttemperatuur (Tm), begint het eiwit zich te ontvouwen, dat wil zeggen dat denaturatie van eiwit optreedt.

Ga voor meer informatie door: Peptidebinding versus disulfidebinding: vergelijkende analyse en feiten

Kan disulfidebinding door water worden verbroken?

Heel precies kan worden voorspeld dat een disulfidebinding niet door water kan worden verbroken.

Disulfidebindingen zijn zeer sterke chemische covalente bindingen en de dissociatie-energie van de binding is ook vrij hoog in vergelijking met andere vergelijkbare covalente bindingen. Het geeft stabilisatie aan de tertiaire structuur van eiwitten. Het is niet mogelijk om een ​​disulfidebinding te verbreken door water toe te voegen.

Als een alkalische waterige oplossing deelneemt aan de reactie met disulfidebinding, de hydroxide-ionen (OH-) valt de disulfidebinding aan en zal een nieuwe binding vormen met een van de zwavelatomen van de twee zwavelatomen gevormde disulfidebinding. Dientengevolge zal de disulfidebinding worden gesplitst.

De bovenstaande reactie staat bekend als: alkalische hydrolyse van een disulfidebinding.

Veel gestelde vragen (FAQ)

Enkele veelgestelde vragen over de disulfidekoppeling worden hieronder beantwoord.

Hoe kan de vorming van disulfidebindingen worden voorkomen?

Antwoord: De pH van het monster moet laag zijn (op of onder pH 3-4). Bij lage pH zijn de thiolgroepen (SH) geprotoneerd en kunnen ze niet deelnemen aan de bindingsvormingsreactie.

Hoe disulfidebindingen de eiwitstabiliteit beïnvloeden?

Antwoord: Disulfidebindingen verminderen de entropie in het eiwitmolecuul in gedenatureerde toestand.

Vormen disulfidebindingen spontaan?

Antwoord: Ja, disulfidebindingen kunnen in een spontaan proces worden gevormd door moleculaire zuurstof.

Lees ook: